77. Свойства белков. Превращение белков в организме

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

77. Свойства белков. Превращение белков в организме

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми.

Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными.

Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной.

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов.

На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020.

Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций.

В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка.

Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами.

Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

                

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.

У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.

Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства.

Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).

Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные.

Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.

Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е.

в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром.

Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента.

При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента.

Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

  • Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»
  • Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»
  • Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник: https://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_3_stro

Урок №57. Свойства белков. Превращение белков в организме. Успехи в изучении и синтезе белков. – ХиМуЛя.com

77. Свойства белков. Превращение белков в организме

Белкив природе

Белки – это молекулы жизни. Каждый живойорганизм содержит большое количество различных белковых молекул, при этомкаждому виду присущи особые, свойственные только ему белки. Даже белки,выполняющие у различных видов одну и ту же функцию, отличаются друг от друга.

Например, у всех позвоночных животных – рыб, птиц, млекопитающих – красныеклетки крови содержат белок гемоглобин, переносящий кислород. Но гемоглобин укаждого вида животных свой, особенный.

Молекула гемоглобина лошади отличаетсяот соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, а гориллы– всего лишь одной аминокислотой.

Функции белков в организме оченьразнообразны.

Есть белки – переносчики веществ (молекул, ионов) и электронов;есть биокатализаторы, ускоряющие реакции в миллиарды раз и отличающиесяудивительной специфичностью, есть регуляторы различных биологических процессовв организме – гормоны, например, инсулин, вазопрессин, окситоцин.

Белкизащищают организм от инфекции, они способны узнавать и уничтожать чужеродныеобъекты: вирусы, бактерии, клетки. Контакты клетки с внешней средой такжевыполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрироватьизменение температуры, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого.

Свойствабелков

Свойства белков весьма разнообразны иопределяются их строением.

1. По растворимости в воде белки делятсяна два класса:

глобулярные белки –растворяются в воде или образуют коллоидные растворы; фибриллярные белки– в воде нерастворимы.

2.Денатурация. При нагревании, изменениикислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка ссохранением первичной. Это явление называют денатурацией.

Примерденатурации– свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой(при употреблении алкоголя,солёной пищи) и необратимой. Необратимая денатурация может бытьвызвана высокими температурами, радиацией,при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами.

ВИДЕО:

Свертывание белков при нагревании

Осаждение белков солями тяжелых металлов

Осаждение белков спиртом

3. Гидролиз белков – этонеобратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе собразованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установитьколичественный состав белков.

4.Для белков известно несколько качественных реакций.

1.    Всесоединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание придействии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакцияназывается биуретовой.

ВИДЕО:

ВИДЕО:

Биуретовая реакция белков

2.    Белки,содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) дают желтоеокрашивание при действии концентрированной азотной кислоты – ксантопротеиноваяреакция.

ВИДЕО:

ВИДЕО:

Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая

Ксантопротеиновая реакция белков

5. Амфотерные свойства белков

Очень важным для жизнедеятельности живыхорганизмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать каккислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных системживого организма.

Превращениебелков в организме

Животные организмы строят свои белки изаминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами иуглеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.

Животные и растительные белки впищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты. В процессепереваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудкеони расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далеев кишечнике гидролизуются до аминокислот.

Последние всасываются ворсинкамикишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь изаминокислот под действием ферментов синтезируются белки, свойственные тканямчеловеческого тела. Для синтезирования белков необходимо наличие определенныхаминокислот.

Но в одних белках, поступающих с пищей, имеются все необходимыечеловеку аминокислоты, а в других не все. Организм человека может самсинтезировать некоторые аминокислоты или заменять их другими. Но 10 аминокислотон образовать не в состоянии. Их  должен непременнополучать с пищей.

  Эти  кислоты  называются незаменимыми (см. Приложения).

Белки, содержащие все необходимыеаминокислоты, называют полноценными.  Остальныебелки – неполноценные. Полноценными являются белкимолока, сыра, мяса, рыбы, яиц,  бобовых.   Синтезом белков в клетках управляет ДНК. Он осуществляется на поверхностирибосом с помощью РНК. В организме человека белки почти не откладываются взапас.

Излишки аминокислот в клетках печени превращаются в углеводы — глюкозу игликоген или в резервный жир. Поэтому артистам балета слишком больших количествбелков в пище нужно избегать. Но и намеренное голодание, когда вследствиебольших энерготрат организм, израсходовав запасы углеводов и жира, начинаеттратить резервы белка, очень вредно.

Это тратятся белки цитоплазмы клеток.

Судьба аминокислот в организме различна

1. Основная их масса расходуется насинтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при егоросте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.

2. Синтез белков идет с поглощениемэнергии.

3. Аминокислоты используются в организмеи для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновыхкислот.

4. Часть аминокислот подвергаетсяпостепенному распаду и окислению.  

Успехив изучении и синтезе белков

Основные сведения о составе и строениибелков были получены при изучении их гидролиза (гидролиз белков – необратимоеразрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованиемаминокислот). Установлено, что в результате гидролиза любого белка получаетсясмесь α-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков 20 α-аминокислот.

Как же аминокислоты образуют белковуюмолекулу? Еще в 80-х годах прошлого века русский ученый-биохимик А.Я. Данилевский на основании своихопытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислотв белковой молекуле.

В 1899 году исследованиями белков занялись немецкиехимики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказалипредположение, что в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы однойкислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи выделяется молекулаводы.

Эта гипотеза была блестяще подтверждена экспериментально в 1907 году иполучила название “полипептидной теории”.

Фишеру удалось синтетически получитьполипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки,соединенные пептидными связями. 

Химический синтез широко применяют дляполучения пептидов, в т.ч. биологически активных гормонов и их разнообразныханалогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологическойфункции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков иприменяемых для приготовления соответствующих вакцин. Первые химические синтезыбелка в 60-е гг.

(инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе спомощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны счрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотнихимических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1%), врезультате чего полученные препараты не удалось очистить.

Позже былисинтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека(П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В.Т. Иванов).Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблемуи имеет скорее теоретическое, чем практическое значение.

Более перспективныметоды генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленноеполучение практически важных белков и пептидов. 

Упрощенный синтез полипептидов можнопредставить так:

Вспомните: связь между остатками аминокислот,а именно: между группами С = О одной кислоты и N-H другой кислоты – называетсяпептидной (амидной), группа атомов –СО─NH ─ называется пептидной (амидной)группой.

Пептидная или белковая цепь представляетсобой продукт поликонденсации аминокислот. Один из концов цепи, где находитсяостаток аминокислоты со свободной аминогруппой, называется N-концом, самааминокислота – N-концевой; другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющимкарбоксильную группу, называется С-концом, кислота – С-концевой.

Пептидную цепь всегда записывают,начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту,остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом –ил-, перечисляяих последовательно, начиная с N-конца. Название полученного дипептида: ГЛИЦИЛАЛАНИН

ВИДЕО:

Качественное определение азота в органических соединениях

Источник: https://www.sites.google.com/site/himulacom/zvonok-na-urok/10-klass---tretij-god-obucenia/urok-no57-svojstva-belkov-prevrasenie-belkov-v-organizme-uspehi-v-izucenii-i-sinteze-belkov

Превращения белков в организме

77. Свойства белков. Превращение белков в организме

Обмен белков – центральный процесс всего обмена веществ в организме. Он тесно связан с обменом соединений всех других классов, так как ферменты, катализирующие любые реакции обме­на, — это белки.

Кроме того, постоянно совершаются химические превращения промежуточных продуктов обмена белков в соедине­ния других классов и обратные превращения. Поскольку белки основной строительный материал различных биологических струк­тур, обмен белков играет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании.

Обновление белков в организме человека проте­кает достаточно быстро: белки печени обновляются наполовину за 10 суток, плазмы крови — за 20—40 суток, мышечные — несколь­ко медленнее.

Разрушение тканевых белков приводит к образованию аминокислот и некоторых других веществ, которые используются в той же клетке или выделяются из нее в кровь.

Основным пластическим материалом, служащим для обновления тканевых белков, являются белки пищи. Однако они не могут включаться в состав клеточных структур без предварительного расщепления. Опыты по введению животным белковых растворов непосредственно в кровь показали, что чужие для данного организ­ма белки вызывают образование защитных антител,разрушающих эти белки.

При этом нормальное протекание процессов обмена ве­ществ нарушается. Поступление в кровь большого количества чу­жого белка может вызвать тяжелое заболевание, а иногда и ги­бель организма. Это связано с высокой видовой специфичностью белков.

Белки разных организмов (а иногда и разных органов од­ного и того же организма) резко отличаются друг от друга своим аминокислотным составом, структурой и функциями.

Поэтому бел­ки пищи обязательно должны быть расщеплены в пищеваритель­ной системе до составных частей, не обладающих специфичностью: аминокислот или низкомолекулярных пептидов, которые способны всасываться в кровь и могут быть далее использованы при внут­риклеточном обмене. Разрушение пищевых белков происходит гид­ролитически.

В клетках различных органов, особенно печени, аминокислоты образуются из веществ небелковой природы — промежуточных продуктов обмена углеводов и липидов. Возможны также превра­щения одних аминокислот вдругие. Однако только часть амино­кислот (так называемые заменимые)может синтезироваться в организме человека.

Другие аминокислоты (незаменимые)долж­ны поступать в организм с пищей. Белки пищи, содержащие пол­ный набор незаменимых аминокислот, называются полноценными.Это белки мяса, рыбы, яиц, творога и других продуктов животного происхождения. Белки, не содержащие незаменимых аминокислот, называются неполноценными.Это многие растительные белки.

Человек может обеспечить себя всеми незаменимыми аминокисло­тами и с помощью растительной пищи, так как в разных расти­тельных белках отсутствуют разные аминокислоты. Но в этом случае общее количество белка, которое организм должен перера­ботать, сильно увеличивается.

Незаменимыми аминокислотами яв­ляются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин.

Каким бы путем ни образовывались аминокислоты (в резуль­тате распада тканевых белков, в процессе пищеварения или ново­образования из веществ небелковой природы), все они поступают в общий метаболический фондаминокислот,из которого каждая клетка получает аминокислоты, необходимые для внутриклеточно­го обмена.

В клетках аминокислоты могут включаться в синтез новых бел­ков или разрушаться в процессах диссимиляции до конечных про­дуктов обмена. Включение аминокислот в пластические (синтетические) процессы или в энергетический обмен зависит от конкретных условий протекания реакций в клетках.

При напря­женной мышечной деятельности преобладает распад тканевых белков и аминокислот, в ходе которого может освобождаться до 12% энергии, необходимой для работы мышц. В период отдыха после работы преобладающими становятся реакции биосинтеза белка, потребляющие много энергии.

Особенно интенсивно синтез белков идет в печени, лимфатических узлах, костном мозгу, селе­зенке, слизистой оболочке кишечника.

Диссимиляция аминокислотпроисходит с помощью ряда реак­ций: дегидрогенирования, дезаминирования, переаминирования, декарбокси-лирования.

Сочетаясь в разной последовательности, они приводят к образованию из аминокислот пировиноградной кисло­ты, ацетилкофермента А и ряда метаболитов цикла трикарбоновых кислот, где их распад завершается образованием углекислого газа и воды. Азот белков и аминокислот в конечном итоге оказы­вается в составе аммиака и мочевины.

Пищеварение белков

Белки, поступающие с пищей, подвергаются в желудочно-ки­шечном тракте распаду при участии протеолитических ферментов или пептидгидролаз, которые ускоряют гидролитическое расщеп­ление пептидных связей между аминокислотами.

Различные пептидгидролазы обладают относительной специфичностью: они спо­собны катализировать расщепление связей только между опреде­ленными аминокислотами. Пептидгидролазы выделяются в неактив­ной форме (это предохраняет стенки пищеварительной системы и другие пищеварительные ферменты от самопереваривания).

Акти­вируются они при поступлении пищи в соответствующий отдел пи­щеварительной системы или при виде, запахе пищи по механизму условного рефлекса.

Во рту белки пищи только механически измельчаются, но не подвергаются химическим изменениям, так как в слюне нет пептидгидролаз. Химическое изменение белков начинается в желудке при участии пепсина и соляной кислоты. Под действием соляной кислоты белки набухают, и фермент получает доступ во внутренние зоны их молекул.

Пепсин ускоряет гидролиз внутренних (расположенных далеко от концов молекулы) пептидных связей. В результате из белковой молекулы образуются крупные осколки — высокомолекулярные пептиды. Если в желудок поступают сложные белки, пепсин и соляная кислота способны катализировать отделение их простетической группы.

Высокомолекулярные пепти­ды в кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям в слабощелочной среде под дейст­вием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин ускоряет гид­ролиз пептидных связей, в обра­зовании которых принимают участие карбоксильные группы; химотрипсин расщепляет пептидные связи, образованные с участием карбок­сильных групп триптофана, тиро­зина или фенилаланина.

В ре­зультате действия этих фермен­тов высокомолекулярные пепти­ды превращаются в низко-молекулярные и некоторое оличество свободных аминокислот. Низкомолекулярные пептиды в тонком кишечнике подвергаются действию карбоксипептидаз А и В, отщепляющих концевые аминокислоты со стороны свободной кар­боксильной группы, и аминопептидазы, делающей то же самое со стороны свободной аминной группы.

В результате образуются дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот под действием дипептидаз. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекулярных пептидов всасываются кишечными ворсинка­ми. Этот процесс требует затрат энергии.

Некоторое количество аминокислот уже в клетках кишечной стенки включа­ется в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь (95%) и в лимфу. Кровь перено­сит их в печень, где идет интенсивный синтез белков. Не исполь­зованные в печени аминокислоты и пептиды поступают в большой круг кровообращения.

Часть аминокислот, образовавшихся в процессе пищеварения, и непереваренные белки в нижних отделах кишечника подвергаются гниению под действием кишечных бактерий.

Из некоторых амино­кислот образуются токсичные продукты: амины, фенолы, меркап­таны.

Они частично выводятся из организма с калом и кишечными газами, частично всасываются в кровь, переносятся ею в печень, где происходит их обезвреживание. Этот процесс требует значи­тельных затрат энергии АТФ.

Сложный белок в пищеварительной системе распадается на простой белок и простетическую группу. Простые белки подверга­ются обычному гидролизу до аминокислот. Превращения простетических групп происходят в соответствии с их химической природой.

Гем хромопротеидов в кишечнике окисляется в гематин, который почти не всасывается в кровь, а выделяется с калом, так что не может быть использован для синтеза хромопротеидов в тканях. Нуклеиновые кислоты в кишечнике гидролизуются при участии эндонуклеаз, экзонуклеаз и нуклеотидаз.

Под действием эндонуклеаз из молекул нуклеиновых кислот образуются крупные оскол­ки — олигонуклеотиды. Экзонуклеазы от концов молекул нуклеи­новых кислот и олигонуклеотидов отщепляют мономеры — отдель­ные мононуклеотиды, которые под действием нуклеотидаз могут распадаться на фосфорную кислоту и нуклеозид.

Мононуклеотиды и нуклеозиды всасываются в кровь и переносятся к тканям, где мононуклеотиды используются для синтеза специфических нуклеи­новых кислот, а нуклеозиды подвергаются дальнейшему распаду.



Источник: https://infopedia.su/12x7ae9.html

Белки

77. Свойства белков. Превращение белков в организме

Белки – высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазмы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 1016 тонн.

Молекулы белка

Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Свойства белков

1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз – под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация – частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

  • – высокой температуры
  • – растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
  • – растворов солей тяжёлых металлов
  • – некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
  • – радиоактивного излучения

Строение белков

Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888г. русский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э.

Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом.

Такие цепи могут быть различной длины.

Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами.

Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков.

Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида).

Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы.

Белок тирозин

В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структуройбелка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот.

Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков – инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина.

В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C254H337N65O75S6.

Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками.

В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима.
Тип “укладки” полипептидной цепочки называют вторичной структурой.

У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую “растянутую пружину” (называют “А-спираль” или “А-стуктура”). Еще один распространённый тип вторичной структуры – структура складчатого листа (называют “B – структура”).

Так, белок шёлкафиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв.

При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют “А-структуру” или “B – структуру”.

Белок фиброин – белок натурального шёлка

Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы.

Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами (-COO- и -NH3+ и дисульфидных мостиков.

Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные – снаружи.

Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части – гема.

Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора.

Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые – в растворах солей, а некоторые – в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле.

Кристаллизуется также альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

Гидролиз белков

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется гидролизом белка.

Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты.

Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма!

В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания.

Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле.

Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции.

Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома).

Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет.

Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

Источник: https://www.kristallikov.net/page42.html

Book for ucheba
Добавить комментарий