Принципы классификации ферментов

Классификация и номенклатура ферментов

Принципы классификации ферментов

Современные классификация и номенклатура ферментов были разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве.

Необходимость систематики номенклатуры диктовалась прежде всего стремительным ростом числа вновь открываемых ферментов, которым разные исследователи присваивали названия по своему усмотрению. Более того, одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру.

Некоторые названия ферментов вообще не отражали тип катализируемой реакции, а при наименовании фермента исходили из названия субстрата, на который действует фермент, с добавлением окончания -аза: в частности, амилазы (ферменты, гидро-лизирующие углеводы), липазы (действующие на липиды), протеиназы (гидролизирующие белки) и т.д.

До 1961 г. не было и единой классификации ферментов. Трудности заключались в том, что разные исследователи за основу классификации ферментов брали различные принципы. Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой для классификации ферментов и их обозначения.

Первый принцип – химическая природа фермента, т.е. принадлежность к флавопротеинам, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д.

Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению. Второй принцип – химическая природа субстрата, на который действует фермент.

По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена.

В основу принятой классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции , который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов.

Таким образом, тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для систематического наименования ферментов. Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы) (табл. 4.5).

Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД+ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).

Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.

Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».

Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных

остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза».

К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем.

Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы».

Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».

К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные; внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз; внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.

Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата).

Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества.

В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

Источник: http://www.xumuk.ru/biologhim/057.html

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. урок. Биология 10 Класс

Принципы классификации ферментов

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферментыбиокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля).

Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1).

Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата.

Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку.

Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде.

Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки.

Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5).

Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза.

Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. Менее чем в 10% случаев – это слабая степень олигофрении, а у 60% развивается идиотия.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

Стиральные порошки с ферментами

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии.

Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла.

Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека.

Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах.

Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ученые подсчитали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30-35% увеличивает моющую способность данного порошка.

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис.

7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток.

Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

2. Биология (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

4. (Источник).

5. Вкус жизни (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

4. Биология 11 класс. Общая биология. Профильный уровень / В. Б. Захаров, С. Г. Мамонтов, Н. И. Сонин и др. – 5-е изд., стереотип. – Дрофа, 2010. – 388 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Источник: https://interneturok.ru/lesson/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/fermenty-biologicheskie-katalizatory-znachenie-fermentov

Номенклатура и классификация ферментов

Принципы классификации ферментов

В настоящее время известно более двух тысяч химических реакций, катализируемых ферментами, и число это непрерывно возрастает.

Чтобы ориентироваться в таком множестве превращений, ещё в 1961 году Международной комиссией по ферментам (IEC) были разработаны принципы рациональной международной классификации и номенклатуры, при помощи которой любой фермент можно было бы точно идентифицировать.

В основу классификации положен важнейший признак, по которому один фермент отличается от другого – это катализируемая им реакция.

Приведенная ниже классификация ферментов основана на рекомендациях Комитета по номенклатуре Международного Объединения Биохимии и Молекулярной Биологии (NC-IUBMB).

Число типов химических реакций сравнительно невелико, что позволило разделить все известные в настоящее время ферменты на 6 важнейших классов, в зависимости от типа катализируемой реакции.

Такими классами являются:

1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции);

2. Трансферазы (перенос функциональных групп);

3. Гидролазы (реакции расщепления с участием воды);

4. Лиазы (разрыв связей без участия воды);

5. Изомеразы (изомерные превращения);

6. Лигазы (синтез с затратой молекул АТФ).

Ферменты каждого класса делят на подклассы, руководствуясь строением субстратов. В подклассы объединяют ферменты, действующие на сходно построенные субстраты. Подклассы разбивают на подподклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических групп, отличающих субстраты друг от друга. Внутри подподклассов перечисляют индивидуальные ферменты.

Все подразделения классификации имеют свои номера.

Таким образом, любой фермент получает свой уникальный кодовый номер (шифр), со стоящими перед ним буквами КФ («Каталог ферментов», английская аббревиатура ЕС).

Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенных точками. Первое число обозначает класс, второе – подкласс, третье – подподкласс, четвёртое – номер фермента в пределах подподкласса.

Согласно классификации, каждый фермент имеет два названия: рекомендуемое (рабочее), предназначенное для повседневного употребления, и систематическое, которое составляется в определенном порядке и подчеркивает тип катализируемой реакции. Систематическое название составляется из двух частей.

Первая часть содержит название субстрата или субстратов, часто – наименование кофермента, вторая часть указывает на природу катализируемой реакции и включает название класса, к которому относится данный фермент. При необходимости приводится дополнительная информация о реакции в скобках после второй части названия.

Систематическое название присваивается только тем ферментам, каталитическое действие которых полностью изучено.

Пример. Систематическое название фермента АТР: D-гексозо-6-фосфотрансфераза (КФ 2.7.1.

1) указывает на то, что этот энзим катализирует перенос фосфатной группы от АТР на гидроксильную группу атома углерода в шестом положении гексозы; фермент относится к классу 2 (трансферазы); подклассу 7 (перенос фосфатных групп); подподклассу 1 (акцептором фосфата являются спирты). Рекомендуемое (рабочее) название этого фермента – гексокиназа.

В ряде случаев сохранились тривиальные названия, присвоенные ферментам на ранних этапах их изучения, когда название фермента включало только субстрат, на который действует данный фермент и окончание «-аза».

Так, ферменты, обеспечивающие гидролиз крахмала (амилон), были названы амилазами; ферменты, гидролизующие жиры (липос) – липазами; ферменты, гидролизующие белки (протеины) – протеазами.

Также в употреблении сохранился ряд рабочих, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например: пепсин, трипсин, химотрипсин, тромбин и т.д.

Класс 1: Оксидоредуктазы.

Катализируют окислительно-восстановительные реакции, в которых, как правило, участвуют два субстрата, S и S¢:

Общая схема реакций, катализируемых оксидоредуктазами, включающих субстраты S и S¢, может быть выражена следующим образом:

Sвосст + окисл → Sокисл + восст

В окислительно-восстановительных реакциях происходит перенос двух восстановительных эквивалентов в той или иной форме (атомов водорода, электронов, гидрид-ионов и т.д.

) от одного субстрата (окисляемого) к другому (восстанавливаемому). Субстрат, подвергающийся окислению, рассматривается как донор водорода (S), а субстрат, который восстанавливается – акцептором водорода (S¢).

Систематическое название составляется по схеме: – донор: акцептор оксидоредуктаза.

Согласно тривиальной номенклатуре, общее название оксидоредуктаз, отщепляющих атомы водорода или электроны и переносящих их на любой акцептор, кроме кислорода, представлено дегидрогеназами.

Как альтернатива, некоторые ферменты, которые преимущественно характеризуются восстанавливающим действием, носят название редуктаз. Оксидоредуктазы, использующие кислород в качестве акцептора атомов водорода или электронов, называются оксидазами.

Ферменты, осуществляющие перенос электронов, называются цитохромами.

Подклассы оксидоредуктаз формируются в зависимости от природы функциональной группы донора водорода (электронов). Деление на подподклассы зависит от акцептора электронов:

Подкласс 1.1 составляют оксидоредуктазы, действующие на спиртовые группы доноров, окисляя их до альдегидных или кето-групп.

Дегидрогеназы,катализируют реакции дегидрирования (отщепления от одного субстрата атомов водорода и переноса на другие субстраты):

SH2S +

В качестве акцептора водорода используются NAD+, NADP+.

Пример: алкогольдегидрогеназа (алкоголь: NAD-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.1) участвует в метаболизме этанола в тканях.

Кроме окисления спиртов, ферменты этого подкласса участвуют в дегидрировании оксикислот (лактата, малата, изоцитрата), моносахаридов, сахароспиртов и оксистероидов.

Как было указано выше, редуктазы катализируют реакции гидрирования (присоединяют атомы водорода к субстрату):

S + 2HSH2

Пример: альдозоредуктаза (КФ 1.1.1.21) восстанавливает глюкозу до сорбитола:

Наконец, оксидоредуктазы использующие молекулярный кислород в качестве акцептора – оксидазы катализируют перенос атомов водорода или электронов непосредственно на молекулу О2:

SН2 + ½О2 → S + Н2О

В качестве коферментов в таких реакциях выступают производные витамина В2 – FAD и FMN.

Пример: глюкозооксидаза, являющаяся FAD-зависимым ферментом (β-D-глюкоза: кислород-оксидоредуктаза, КФ 1.1.3.4) катализирует окисление β-D-глюкозы молекулярным кислородом без включения его атомов в молекулу субстрата:

D-глюкоза + FAD + О2FADН2 + глюконолактон + Н2О2

глюконолактон + Н2Оглюконовая кислота

Подкласс 1.2 оксидиредуктаз включает ферменты, действующие на карбонильные (альдегидные или кето-группы) группы доноров. Эти ферменты окисляют альдегиды и кетоны до карбоновых кислот.

Пример: глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (D-глицеральдегид-3-фосфат: NAD-оксидоредуктаза (фосфорилирующая), КФ 1.2.1.12) катализирует одну из промежуточных реакций гликолитического распада глюкозы:

Важно отметить, что продукт этой реакции содержит богатую энергией фосфатную связь в 1-ом положении. Остаток фосфорной кислоты, образующий эту связь, может быть легко перенесён от 1,3-дифосфоглицерата на ADP с образованием ATP.

Ферменты подкласса 1.3 действуют на –СН2–СН2– связи субстратов-доноров. В результате катализируемых этими ферментами реакций, насыщенные связи –СН2–СН2– превращаются в связи ненасыщенные –СН=СН–, то есть происходит превращение насыщенных соединений в соединения с двойными связями.

Пример: фермент цикла трикарбоновых кислот сукцинатдегидрогеназа (сукцинат: акцептор-оксидоредуктаза, КФ 1.3.99.1) ускоряет окисление янтарной кислоты в ненасыщенную фумаровую кислоту:

Подкласс 1.4 включает оксидоредуктазы, действующие на –CH–NH2-группировки доноров. Эти ферменты катализируют окислительное дезаминирование аминокислот и биогенных аминов с высвобождением аммиака (NH4+). Амины при этом превращаются в альдегиды или кетоны, аминокислоты – в кетокислоты.

Пример: глутаматдегидрогеназа (L-глутамат: NAD(P)-оксидоредуктаза (дезаминирующая), КФ 1.4.1.3) принимает участие в окислительном дезаминировании глутаминовой кислоты:

Подкласс 1.8 объединяет оксидоредуктазы действующие на серосодержащие группы субстратов-доноров. Данные ферменты катализируют окисление тиоловых (сульфгидрильных) групп до дисульфидных, а сульфитов – до сульфатов.

Пример: дигидролипоилдегидрогеназа (КФ 1.8.1.4), катализирующая одну из промежуточных реакций окислительного декарбоксилирования пирувата:

Подкласс 1.9 объединяет электрон-транспортные белки – цитохромы, являющиеся переносчиками электронов в процессах внутриклеточного дыхания, окислительного фосфорилирования, фотосинтеза, ферментативного гидроксилирования и других важных биологических окислительно-восстановительных реакциях.

Эти ферменты относятся к гемопротеидам, содержащим в качестве простетической группы гемовую группировку. Как правило, цитохромы образуют так называемые цепи, по которым электроны последовательно переносятся от донора к конечному акцептору.

При этом обратимо изменяется степень окисления простетической группы [Fe(II) ↔ Fe(III)].

Подкласс 1.11 включает ферменты, катализирующие реакции разложения пероксида водорода с участием восстанавливающих агентов (аскорбатов, хинонов, цитохрома С, глутатиона).

Общее уравнение реакции:

Н2О2 + SН2 → 2Н2О + Sокисл

Пример:

глутатионпероксидаза (глутатион: Н2О2-оксидоредуктаза. КФ 1.11.1.

9) катализирует реакцию разложения перекиси водорода с участием восстановительного агента – сульфгидрильной формы глутатиона.

Фермент участвует в инактивации пероксида водорода в эритроцитах, клетках печени, играет важную защитную роль в мозговой ткани, содержащей невысокие количества каталазы:

каталаза (перекись водорода: Н2О2-оксидоредуктаза. КФ 1.11.1.6) катализирует реакцию разложения перекиси водорода без участия восстановительного агента:

2Н2О22Н2О + О2

Ферменты подкласса 1.13 включающие в окисляемый субстрат (донор электронов) молекулярный кислород имеют общее название оксигеназ. Ферменты данного подкласса присутствуют во всех типах клеток. Они участвуют в гидроксилировании многих эндогенных соединений в частности аминокислот, фенолов, стеринов и др.

Источник: https://studopedia.ru/12_118091_nomenklatura-i-klassifikatsiya-fermentov.html

Классификация ферментов

Принципы классификации ферментов

Современнаяноменклатура ферментов допускает старыетривиальные названия (папаин, пепсин,трипсин, цитохромы) и названия порациональной номенклатуре, согласнокоторой название фермента составляетсяиз названия субстрата и окончания –аза(амилаза, липаза, протеаза). По научнойноменклатуре название фермента составляютиз химического названия субстрата,акцептора и названия той реакции, котораяосуществляется ферментом, например,L-аланин:2-оксоглутаратаминотрансфераза.

СуществуетМеждународная классификация ферментов.Согласно ей все ферменты включены в«Каталог ферментов» под своимклассификационным номером, состоящимиз четырех цифр.

Первая цифра указываетна принадлежность к одному из шестиглавных классов. Следующие две определяютподкласс и подподкласс, а последняяцифра – номер фермента в данномподподклассе.

Например, лактатдегидрогеназаимеет номер КФ 1.1.1.27.

В основу классификацииферментов положен тип реакций,подвергающихся каталитическомувоздействию. Классы ферментов:

  1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции.

  2. Трансферазы – переносят ту или иную функциональную группу от одного субстрата на другой.

  3. Гидролазы – также участвуют в переносе групп, однако акцептором всегда является молекула воды.

  4. Лиазы (синтазы) – катализируют расщепление или образование химических соединений или образование химических связей, при этом образуются или исчезают двойные связи.

  5. Изомеразы – перемещают группы в пределах одной молекулы.

  6. Лигазы (синтетазы) – катализируют энергозависимые реакции присоединения и поэтому их действие сопряжено с гидролизом АТФ.

Оксидоредуктазыкатализируют реакции, имеющие общийвид:

BH2+ A↔ B+ AH2

Характернойособенностью деятельности оксидоредуктазв клетке является их способностьобразовывать системыокислительно-восстановительныхферментов, в которых осуществляетсямногоступенчатый перенос атомов водородаот первичного субстрата к конечномуакцептору, обычно кислороду, с образованиемводы.

Оксидоредуктазы,которые переносят протоны и электронынепосредственно на кислород, называютсяаэробными дегидрогеназами или оксидазами.Оксидоредуктазы, переносящие протоныи электроны от одного компонентаокислительной цепи к другому без передачина кислород, называются анаэробнымидегидрогеназами или редуктазами.

Если ферменткатализирует реакцию отнятия атомовводорода непосредственно от первичногосубстрата, то его называют первичнойдегидрогеназой.

Если ферментускоряет снятие атомов водорода совторичного субстрата, который сам ранееполучил атомы водорода при помощипервичной дегидрогеназы, то его называютвторичной дегидрогеназой.

Другая особенностьоксидоредуктаз состоит в том, что ониускоряют протекание химических процессов,связанных с высвобождением энергии.

Третья особенностьоксидоредуктаз заключается в том, чтоимея несколько коферментов, они способныускорять большое количество разныхокислительно-восстановительных реакций.Один и тот же кофермент способенсоединяться со многими апоферментами,образуя каждый раз оксидоредуктазу,специфичную по отношению определенномусубстрату.

Самымираспространенными являются оксидоредуктазы,содержащие в качестве активной группыникотинамидадениндинуклеотид (НАД+)– производное никотинамида, витаминаРР.

окисленная форма НАД+восстановленнаяформа НАДН+Н

СубстратамиНАД-зависимых дегидрогеназ являютсяспирты, альдегиды, амины, дикарбоновыеи кетокислоты. Все НАД-зависимыедегидрогеназы являются анаэробнымидегидрогеназами, то есть посылают атомыводорода на ближайший в окислительнойцепи другой фермент.

Примером НАД-зависимойдегидрогеназы является алкогольдегидрогеназаиз печени животных. Фермент состоит издвух субъединиц, каждая из которых несетмолекулу НАД+и атом Zn.Он катализирует реакцию окисленияспирта в альдегид:

спирт альдегид

Кроме НАД+оксидоредуктазы содержат в качествекофермента НАДФ+,у которого водород ОН-группы 2-гоуглеродного атома рибозы аденозиназамещен на остаток фосфорной кислоты.

ПартнеромНАД-зависимых дегидрогеназ выступаютфлавопротеиды, например флавинмононуклеотидФМН, производное витамина В2.Окисленная форма ФМН окрашена, она способна принимать два протона и дваэлектрона, переходя в лейкоформу:

окисленная окрашенная форма ФМН восстановленная бесцветная форма ФМНН2

Другим коферментомво флавопротеинах является ФАД:

флавинадениндинуклеотид ФАД

Флавопротеины вбольшинстве случаев являются вторичнымидегидрогеназами, однако некоторыефлавопротеины, особенно с ФАД, могутнепосредственно снимать атомы водорода с субстрата.

Примером реакции с участиемФАД является окисление глюкозыглюкозооксидазой в глюконо-лактон.Глюкозооксидаза синтезируетсяплесневелыми грибами при рН 5–7. Ферментсодержит две молекулы ФАД, высокоспецифичен и стабилен.

Применяют дляполучения D-глюконатакальция и удаления О2из продуктов.

глюкоза глюкоза-6-фосфат

Коферментамиоксидоредуктаз также являются хиноны– убихинон дыхательной цепи, пластохинонфотосинтезирующей системы хлоропластов.Они передают атомы водорода поокислительно-восстановительным цепям:

хинон гидроксихинон

Несколькооксидоредуктаз образуют цитохромнуюсистему, имеющую в качестве простетическихгрупп железопорфирины (геминовоежелезо). Они отличаются белковой частью.

Обозначаются буквами a,b,cи dс индексами. Цитохромная система способнапринимать электроны, снятые свосста-новленного убихинона.

Онапередает электроны далее по цепицитохромов, в конце концов соединяя ихс кислородом.

Трансферазы– один из наиболее обширных классов,специализи-руются на переносефункциональных групп с одного субстратак другому. Делятся на подклассы взависимости от характера переносимыхгрупп.

Фосфотрансферазы– ускоряют реакцию переноса остаткафосфорной кислоты. Реакцией фосфорилированияобеспечивается превращение рядаорганических соединений в фосфорныеэфиры, обладающие повышенной химическойактивностью и более легко вступающиев последующие реакции.

Перенос фосфатныхгрупп идет на спиртовые, карбоксильные,азотсодержащие, фосфорсодержащие идругие группы. Донором фосфатных остатковявляется в большинстве случаев АТФ.Фосфотрансферазы, переносящие остатокфосфата с АТФ на белки, называютсяпротеинкиназами.

Они переносят фосфатна радикалы серина, треонина, тирозина,лизина и гистидина, в результате чегорезко изменяется биологисческаяактивность ряда белков. Фосфотрансферазойявляется, например, гексокиназа –фермент, ускоряющий перенос остаткафосфорной кислоты от молекулы АТФ кглюкозе с образованием глюкозо-6-фосфата.

Гексокиназа состоит из 4 субъединиц,каждая отдельная молекула лишенафосфотрансферазной активности. Обнаружено5 изозимов гексокиназы:

глюкоза АТФ

глюкозо-6-фосфат АДФ

Ацилтрансферазы– ускоряют перенос ацилов (остатковкарбоновых кислот) на аминокислоты,амины, спирты и другие соединения.Универсальным источником ацильныхгрупп во всех этих реакциях являетсяацилкоэнзим А (ацил-СоА), чаще всегопереносу подвергается ацетил. Одним изпримеров реакции трансацилированияявляется синтез ацетилхолинахолинацетилтрансферазой:

ацетил-СоА холин ацетилхолин СоА

Аминотрансферазы– ускоряют реакцию трансаминированияаминокислот с кетокислотами и оченьважны для обеспечения биосинтезааминокислот.

Простетической группойаминотрансфераз является пиридоксальфосфат,производное витамина В6(пиридоксина). Механизм реакциитрансаминирования хорошо изучен.

Нижеприведено суммарное уравнение и механизмреакции трансаминирования аланина спомощью фермента аланинаминотрансферазы(АЛТ).

Аланин + α-кетоглутарат↔ пируват + глутамат.

аланин пиридоксальфосфат основаниеШиффа

пируват пиридоксаминфосфат

α-кетоглутарат пиридоксаминфосфат основание Шиффа

глутамат пиридоксальфосфат

Важное значениесреди трансфераз имеют ферменты,ускоряющие перенос одноуглеродныхфрагментов, содержащие в качествекоферментов фолиевую кислоту ицианокобаламин.

Гликозилтрансферазы– ускоряют реакции переноса гликозильныхостатков из молекул фосфорных эфировили других соединений к молекуламмоносахаридов, полисахаридов или другихвеществ. Примером может служить ферментУДФ-глюкоза:гликоген-4-α-глюкозилтрансфераза,который осуществляет наращиваниемолекул гликогена на один остатокглюкозы:

УДФ-глюкоза нередуцирующийконец

молекулы гликогена

увеличенный на один остатокглюкозы УДФ

нередуцирующий конец молекулыгликогена

Гидролазы –самая распространенная группа ферментов,не содержат коферментов, то есть являютсяпо химической структуре простымибелками. В зависимости от характера гидролизуемого субстрата гидролазыделятся на ряд подклассов.

Эстеразы –катализируют реакции гидролиза сложныхэфиров спиртов с органическими инеорганическими кислотами. Примеромэстераз является липаза, которая ускоряетгидролиз сложноэфирных связей в молекулах жиров:

трипальмитилглицерин 2-монопальмитилглицерин пальмитат

Другим примеромявляются фосфатазы, катализирующиегидролиз фосфорных эфиров, напримерглюкозо-1-фосфатаза:

глюкозо-1-фосфат глюкоза

Гликозидазы –ускоряют реакцию гидролиза гликозидов.Обладают ярко выраженной пространственнойспецифичностью (α- и β-гликозидазы).Примером может служить сахараза,ускоряющая гидролиз сахарозы на глюкозуи фруктозу:

сахароза глюкоза фруктоза

Пептидазы – катализируют расщепление пептидныхсвязей в белках и пептидах. Эндопептидазыкатализируют гидролиз пептидных связейвнутри молекулы, экзопептидазы –отщепление от полипептидной цепиконцевых аминокислот (аминопептидазыи карбоксипептидазы). Существуют такжедипептидазы, завершающие гидролизбелка. В зависимости от меха-низмадействия эндопептидазы делятся начетыре подподкласса:

а) сериновые протеиназы, несут в активном центре остатки серина

и гистидина(трипсин, химотрипсин, субтилизин);

б) тиоловыетротеиназы, содержащие в активном центрецистеин (папаин,

фицин, бломелаин,катепсин В);

в) кислые протеиназы,имеющие оптимум рН ниже 5 и содержащиерадикалы

дикарбоновыхаминокислот в активном центре (пепсин,катепсин D);

г) металлопротеиназы,каталитическое действие которых зависитот ионов

металлов Са2+и Zn2+в активном центре (коллагеназа,термолизин).

Амидазы – ускоряютгидролиз амидов кислот. Из них важнуюроль играют уреаза, аспарагиназа иглутаминаза.

Уреаза была первымферментом, полученным в кристаллическомвиде. Это простой фермент, молекула егоглобулярна и состоит из 8 одинаковыхсубъединиц. Уреаза обладает абсолютнойспецифичностью и ускоряет гидролизмочевина до NH3и СО2.

Аспарагиназа и глутаминаза ускоряют гидролиз амидов аспартата и глутамата, например:

аспарагин аспартат

К гидролазам,действующим на C-Nсвязи, относится аргиназа. Она обладаетабсолютной специфичностью и гидролизуетаминокислоту аргинин на орнитин имочевину:

аргинин мочевина орнитин

Лиазы– ускоряют негидролитические реакциираспада органических соединений посвязям C-C,C-N,C-O,C-S.При этом замыкаются двойные связи ивыделяются такие простейшие продукты,как CO2,H2O,NH3.Некоторые из этих реакций являютсяобратимыми, и соответствующие ферментыв подходящих условиях катализируютреакции не только распада, но и синтеза.

Одной из важнейшихгрупп этого класса являютсяуглерод-углерод-лиазы. К ним относятсядекарбоксилазы кето- и α-аминокислот иальдегид-лиазы. Представителемальдегид-лиаз является альдолаза,катализирующая обратимую реакциюрасщепления фруктозо-1,6-дифосфата дофосфотриоз:

фруктозо-1,6-дифосфат дигидроксиацетонфосфат глицеральдегид-3-фосфат

В качествекоферментов декарбоксилазы кетокислотиспользуют производное витамина В1– тиаминпирофосфат, а декарбоксилазыα-амино-кислот – пиридоксальфосфат.Например, пируватдекарбоксилаза илизин-декарбоксилаза катализируютследующие две реакции соответсвенно:

пируват ацетальдегид

лизин кадаверин

Другой важнойгруппой лиаз являются углерод-кислород-лиазы,ускоряющие реакции гидратирования идегидратирования при метаболизмеуглеводов и жирных кислот. Например,фумарат-гидратаза катализируетприсоединение воды по двойной связифумарата с образованием малата:

фумарат малат

Примеромуглерод-азот-лиаз может служитьаспартат-аммиак-лиаза, ускоряющаяреакцию прямого дезаминированияаспартата, фермент характерен длябактерий и ряда растений:

аспартат фумарат

Некоторые лиазыускоряют реакции не только распада, нои синтеза.

Например, из дрожжей выделенфермент L-серин-гидро-лиаза,отщепляющий от серина воду и присоединяющийсероводород, в результате чегосинтезируется аминокислота цистеин. Подобные лиазы также называют синтазами.

Следует отличать их от ферментов классалигаз, которые ускоряют реакции толькосинтеза и именуются в связи с этимсинтетазами. Серин-гидро-лиазу можнотакже назвать цистеинсинтазой:

серин цистеин

Изомеразы– немногочисленный класс ферментов,осуществляют внутримолекулярный переносводорода, фосфатных и ацильных групп,перемещение двойных связей, изменениепространственного расположения атомныхгруппировок.

Триозофосфатизомеразаускоряет перенос атомов водорода впроцессе взаимопревращенийглицеральдегид-3-фосфата идигидроксиацетонфосфата:

глицеральдегид-3-фосфат дигидроксиацетонфосфат

Фосфоглицератфосфомутазаобеспечивает достаточную скоростьпревращения 2-фосфоглицерата в3-фосфоглицерат и обратно:

3-фосфоглицерат 2-фосфоглицерат

Мутаротаза являетсястереоизомеразой, она ускоряет реакциюпревращения α-D-глюкопиранозыв β-D-глюкопиранозу.К стереоизомеразам относятся такжецис-транс-изомеразы,например ретинол-изомераза, переводящаятранс-ретинолв цис-ретинол.

Изопентенилпирофосфат-изомеразакатализирует реакцию перестройкиизопентенилпирофосфата вдиметилаллилпирофосфат, что связано спереме-щением двойной связи из 3-го во2-е положение:

изопентенилпирофосфат фермент

фермент-субстратный комплект

диметилаллилпирофосфат фермент

Изопентенилпирофосфат-изомеразасодержит свободные сульфгидрильныегруппы цистеина, благодаря которымобеспечивается приведенная выше реакция,имеющая огромное значение для синтезаизопреноидов.

Лигазы– ферменты, катализирующие синтезорганических веществ в клетке. их особенность – сопряженность синтезас распадом АТФ. При отрыве от ее молекулыв присутствии лигаз одного или двухконцевых остатков фосфорной кислотывыделяется большое количество энергии,используемой для активированияреагирующих веществ. Далее лигазыускоряют соединение этих активированныхсубстратов.

К группе лигаз,образующих С-С-связи, относятсякарбоксилазы. Например, пируваткарбоксилазаускоряет реакцию образования оксалоацетатаиз пирувата и СО2:

пируват оксалоацетат

В качествекофермента карбоксилазы используютактивированную форму витамина Н (биотина)– карбоксибиотин:

биотин карбоксибиотин

Другим примеромработы лигаз может служить ускорениереакции образования C-S-связей,осуществляемое ацил-коэнзим А-синтетазами.Ацетил-коэнзим А-синтетаза катализируетобразование ацетил-коэнзима А из уксуснойкислоты и коэнзима А:

ацетат коэнзим А ацетил-СоА

Ацетил-коэнзим Аслужит коферментом в реакцияхтрансацилирова-ния, поэтому действиеферментов этих двух групп – лигаз иацилтрансфераз – тесно связано друг сдругом.

Источник: https://studfile.net/preview/2652711/page:9/

Номенклатура ферментов: описание, классификация, строение и принципы построения

Принципы классификации ферментов

Стремительное открытие огромного числа энзимов (на сегодняшний день известно более 3 тысяч) вызвало необходимость их систематизировать, однако долгое время единый подход к этому вопросу отсутствовал. Современная номенклатура и классификация ферментов была разработана комиссией по ферментам международного биохимического союза и одобрена на пятом Всемирном биохимическом конгрессе в 1961 году.

Общая характеристика ферментов

Ферменты (иначе энзимы) — это уникальные биологические катализаторы, обеспечивающие осуществление огромного количества биохимических реакций, протекающих в клетке. Притом последние протекают в миллионы раз быстрее, чем могло происходить без участия энзимов. Каждый фермент имеет активный центр, предназначенный для связывания с субстратом.

Номенклатура и классификация ферментов в биохимии тесно связаны, поскольку название каждого энзима строится на основании его группы, вида субстрата и типа катализируемой химической реакции. Исключение составляет тривиальная номенклатура, которая базируется на исторических названиях и охватывает сравнительно небольшую часть ферментов.

Классификация энзимов

Современная классификация ферментов базируется на характеристике катализируемых химических реакций. На этом основании выделено 6 основных групп (классов) энзимов:

  1. Оксидоредуктазы осуществляют реакции окислительно-восстановительного характера, ответственны за перенос протонов и электронов. Реакции проходят по схеме А восстановлен + В окислен = А окислен + В восстановлен, где исходные вещества А и В являются субстратами фермента.
  2. Трасферазы катализируют межмолекулярный перенос химических групп (кроме атома водорода) с одного субстрата на другой (A-X + B = A + BX).
  3. Гидролазы ответственны за расщепление (гидролиз) внутримолекулярных химических связей, образованных с участием воды.
  4. Лиазы отщепляют от субстрата химические группы по негидролитическому механизму (без участия воды) с формированием двойных связей.
  5. Изомеразы осуществляют межизомерные превращения.
  6. Лигазы катализируют соединение двух молекул, которое сопряжено с разрушением макроэргических связей (например, АТФ).

В свою очередь, каждая из этих групп дополнительно делится на подклассы (от 4 до 13) и подподклассы, более конкретно описывающие разные типы химических превращений, осуществляемых ферментами. Здесь учитываются множество параметров, включая:

  • донор и акцептор преобразуемых химических групп;
  • химическую природу субстрата;
  • участие в каталитической реакции дополнительных молекул.

Каждому классу соответствует закрепленный за ним порядковый номер, который используется в цифровом шифре ферментов.

Оксидоредуктазы

Деление оксидоредуктаз на подклассы происходит по донору окислительно-восстановительной реакции, а на подподклассы — по акцептору. К основным группам данного класса относят:

  • Дегидрогеназы (иначе редуктазы или анаэробные дегидрогеназы) — наиболее распространенный вид оскидоредуктаз. Эти энзимы ускоряют реакции дегидрирования (отщепления атома водорода). В роли акцептора могут выступать различные соединения (NAD+, FMN и т.д.).
  • оксидазы (аэробные дегидрогеназы) — в качестве акцептора выступает кислород;
  • оксигеназы (гидроксилазы) — присоединяют один из атомов молекулы кислорода к субстрату.

Коферментом более половины оксидоредуктаз является соединение НАД+.

Трансферазы

Данный класс насчитывает около пятисот ферментов, которые подразделяют в зависимости от вида переносимых групп.

На этом основании выделены такие подклассы, как фосфотрансферазы (перенос остатков фосфорной кислоты), ацилтрансферазы (перенос ацилов), аминотрансферазы (реакции переаминирования), гликозилтрансферазы (перенос гликозильных остатков), метилтрансферазы (транспортирование одноуглеродных остатков) и др.

Гидролазы делятся на подклассы по характеру субстрата. Наиболее важными из них являются:

  • эстеразы – ответственны за расщепление сложных эфиров;
  • гликозидазы – гидролизируют гликозиды (включая углеводы);
  • пептид-гидролазы – разрушают пептидные связи;
  • ферменты, расщепляющие непептидные C-N-связи

В групппу гидролаз входит около 500 ферментов.

Лиазы

Негидролитическому отщеплению под действием лиаз могут подвергаться многие группы, включая CO2, NH2, H2O, SH2 и др. При этом происходит распад молекул по связям С-О, С-С, C-N и т.д. Одним из важнейших подклассов данной группы являются улерод-углерод-лиазы.

Некоторые реакции отщепления являются обратимыми. В таких случаях при определенных условиях лиазы могут катализировать не только распад, но и синтез.

Лигазы

Все лигазы подразделяются на две группы в зависимости от того, какое соединение дает энергию для образования ковалентной связи. Ферменты, использующие нуклеозидтрифосфаты (АТФ, ГТФ и т.д.), называют синтетазами. Лигазы, действие которых сопряжено с другими макроэргическими соединениями, именуют синтазами.

Изомеразы

Данный класс сравнительно немногочислен и включает около 90 ферментов, которые вызывают геометрические или структурные перестроения в молекуле субстрата. К важнейшим ферментам данной группы относят триозофосфатизомеразу, фосфоглицерат-фосфомутазу, альдозомутаротазу и изопентенил-пирофосфатизомеразу.

Классификационный номер фермента

Введение в биохимию ферментов номенклатуры кодового характера было осуществлено в 1972 году. Согласно этому нововведению каждый энзим получил классификационный шифр.

Индивидуальный номер фермента состоит из 4 цифр, первая из которых обозначает класс, вторая и третья — подкласс и подподкласс. Конечная цифра соответствует порядковому номеру конкретного энзима в подподклассе согласно алфавитному порядку. Числа шифра отделены друг от друга цифрами. В международном списке ферментов классификационный номер указывается в первой колонке таблицы.

Принципы номенклатуры ферментов

В настоящее время существует три подхода к формированию названий ферментов. В соответствии с ними выделяют следующие типы номенклатуры:

  • тривиальная (самая старая система);
  • рабочая — удобна в употреблении, очень часто используется в учебной литературе;
  • систематическая (или научная) — наиболее подробно и точно характеризует механизм действия фермента, но слишком сложна для повседневного употребления.

Систематическая и рабочая номенклатуры ферментов имеют общую черту, которая заключается в присоединении к концу любого названия суффикса “аза”. Последний является своего рода “визитной карточкой” энзимов, выделяющей их из ряда других групп биологических соединений.

Существует еще одна система составления наименований, основанная на строении фермента. Номенклатура в таком случае делает акцент не на тип химической реакции, а на пространственную структуру молекулы.

Кроме собственно названия частью номенклатуры энзимов является их индексация, согласно которой каждому энзиму соответствует свой классификационный номер. В базах данных ферментов обычно указываются их шифр, рабочее и научное названия, а также схема химической реакции.

Современные принципы построения номенклатуры ферментов основаны на трех характеристиках:

  • особенности осуществляемой энзимом химической реакции;
  • класс фермента;
  • субстрат, к которому применяется каталитическая активность.

Особенности раскрытия этих пунктов зависят от типа номенклатуры (рабочая или систематическая) и подкласса фермента, к которому они применяются.

Тривиальная номенклатура

Тривиальная номенклатура ферментов появилась в самом начале развития энзимологии. В то время названия энзимам давали первооткрыватели. Поэтому данная номенклатура иначе называется исторической.

В основе тривиальных названий лежат произвольные признаки, связанные с особенностью действия фермента, но в них не содержится сведений о субстрате и типе химических реакций. Такие названия значительно короче рабочих и систематических.

Тривиальные наименования обычно отражают какую-то особенность действия фермента. Например, название энзима “лизоцим” отражает способность данного белка лизировать бактериальные клетки.

Классическими примерами тривиальной номенклатуры являются пепсин, трипсин, ренин, хемотрипсин, тромбин и другие.

Рациональная номенклатура

Рациональная номенклатура ферментов стала первым шагом к разработке единого принципа формирования названий энзимов. Она была разработана в 1898 году Е. Дюкло и базировалась на комбинировании названия субстрата с суффиксом “аза”.

Так, фермент, катализирующий гидролиз мочевины, именовался уреазой, расщепляющий жиры — липазой и т. д.

Названия холоферментов (молекулярных комплексов белковой части сложных энзимов с кофактором) строились на основании природы кофермента.

Рабочая номенклатура

Получила такое название за удобство в повседневном использовании, так как содержит основную информацию о механизме действия энзима при сохранении относительной краткости наименований.

Рабочая номенклатура ферментов основана на сочетании химической природы субстрата с типом катализируемой реакции (ДНК-лигаза, лактатдегидрогеназа, фосфоглюкомутаза, аденилатциклаза, РНК-полимераза).

Иногда в качестве рабочих названий используют рациональные наименования (уреаза, нуклеаза) или сокращенные систематические. Например, сложное составное название “пептидил-пролил-цис-транс-изомераза” заменяется на упрощенное “пептидилпролилизомераза” с более коротким и слитным написанием.

Систематическая номенклатура ферментов

Так же как и рабочая, основана на характеристике субстрата и химической реакции, однако данные параметры раскрываются гораздо точнее и подробнее, с указанием таких вещей, как:

  • вещество, выступающее в качестве субстрата;
  • природа донора и акцептора;
  • название подкласса фермента;
  • описание сути химической реакции.

Последний пункт подразумевает уточняющую информацию (природа переносимой группы, тип изомеризации и т. д.).

Не для всех энзимов указывается полный набор вышеперечисленных характеристик. Каждому классу ферментов соответствует своя формула составления систематических названий.

Описание номенклатуры ферментов на примере разных классов
Группа ферментаФорма конструирования наименованийПример
ОксидоредуктазыДонор: акцептор-оксидоредуктазаДактат: НАД+ -оксидоредуктаза
ТрансферазыДонор: акцептор-транспортируемая группа-трансферазаАцетил КоА: холин-О-ацетил-трансфераза
ГидролазыСубстрат-гидролазаАцетилхолин-ацил-гидролаза
ЛиазыСубстрат-лиазаL-малат-гидролиаза
ИзомеразыСоставляется с учетом типа реакции. Например:
  1. При превращении из цис-формы в транс-форму — “субстрат-цис-транс-изомераза”.
  2. При преращении альдегидной формы в кетонную — “субстрат-альдегид-кетон-изомераза”.

Если в ходе реакции осуществляется внутримолекулярный перенос химической группы, фермент называют мутазой. Другими возможными окончаниями наименований могут быть “эстераза” и “эпимераза” (в зависимости от подкласса фермента)

  1. Трансретиналь–11 цис-транс-изомераза;
  2. D-глицеральдегид-3-фосфокетон-изомераза
ЛигазыА: В лигаза (А и В — субстраты)L-глутамат: аммиак лигаза

Иногда в систематическом названии фермента содержится уточняющая информация, которую заключают в скобки. Например, энзиму, катализирующему окислительно-восстановительную реакцию L-малат + НАД+ = пируват + СО2 + НАДН, соответствует наименование L-малат: НАД+-оксидоредуктаза (декарбоксилирующая).

Источник: https://FB.ru/article/406997/nomenklatura-fermentov-opisanie-klassifikatsiya-stroenie-i-printsipyi-postroeniya

Book for ucheba
Добавить комментарий