Расщепление азотсодержащих соединений

Содержание
  1. 3.7. Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот
  2. Общие особенности строения аминов
  3. Химические свойства предельных аминов
  4. Взаимодействие с кислотами
  5. Взаимодействие с галогеналканами
  6. Химические свойства анилина
  7. Взаимодействие анилина с кислотами
  8. Взаимодействие анилина с галогенами
  9. Взаимодействие анилина с азотистой кислотой
  10. Реакции алкилирования анилина
  11. Химические свойства аминокислот
  12. Этерификация аминокислот
  13. Основные свойства аминокислот
  14. Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе
  15. Самая удобная и увлекательная подготовка к ЕГЭ
  16. Изомерия и номенклатура
  17. Физические и химические свойства аминов
  18. Аминокислоты
  19. Свойства аминокислот
  20. Белки
  21. Строение белков
  22. Свойства белков
  23. Трансформация азотсодержащих веществ
  24. ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:
  25. Урок 27. Азотсодержащие соединения – HIMI4KA
  26. Амины
  27. Выводы
  28. ПОИСК

3.7. Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот

Расщепление азотсодержащих соединений

Амины – производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены на углеводородные радикалы.

По количеству замещенных атомов водорода амины делят на:

первичныевторичныетретичные
R-NH2

По характеру углеводородных заместителей амины делят на

Общие особенности строения аминов

Также как и в молекуле аммиака, в молекуле любого амина атом азота имеет неподеленную электронную пару, направленную в одну из вершин искаженного тетраэдра:

По этой причине у аминов как и у аммиака существенно выражены основные свойства.

Так, амины аналогично аммиаку обратимо реагируют с водой, образуя слабые основания:

Связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина реализуется с помощью донорно-акцепторного механизма за счет неподеленной электронной пары атома азота.

Предельные амины являются более сильными основаниями по сравнению с аммиаком, т.к. в таких аминах углеводородные заместители обладают положительным индуктивным (+I) эффектом.

В связи с этим на атоме азота увеличивается электронная плотность, что облегчает его взаимодействие с катионом Н+.

Ароматические амины, в случае если аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим ядром, проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком.

Связано это с тем, что неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца в следствие чего, электронная плотность на атоме азота снижается.

В свою очередь это приводит к снижению основных свойств, в частности способности взаимодействовать с водой. Так, например, анилин реагирует только с сильными кислотами, а с водой практически не реагирует.

Химические свойства предельных аминов

Как уже было сказано, амины обратимо реагируют с водой:

Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию среды, вследствие диссоциации образующихся оснований:

Предельные амины реагируют с водой лучше, чем аммиак, ввиду более сильных основных свойств.

Основные свойства предельных аминов увеличиваются в ряду.

Вторичные предельные амины являются более сильными основаниями, чем первичные предельные, которые являются в свою очередь более сильными основаниями, чем аммиак.

Что касается основных свойств третичных аминов, то то если речь идет о реакциях в водных растворах, то основные свойства третичных аминов выражены намного хуже, чем у вторичных аминов, и даже чуть хуже чем у первичных.

Связано это со стерическими затруднениями, существенно влияющими на скорость протонирования амина. Другими словами три заместителя «загораживают» атом азота и мешают его взаимодействию с катионами H+.

Взаимодействие с кислотами

Как свободные предельные амины, так и их водные растворы вступают во взаимодействие с кислотами. При этом образуются соли:

Так как основные свойства предельных аминов сильнее выражены, чем у аммиака, такие амины реагируют даже со слабыми кислотами, например угольной:

Соли аминов представляют собой твердые вещества, хорошо растворимые в воде и плохо в неполярных органических растворителях. Взаимодействие солей аминов с щелочами приводит к высвобождению свободных аминов, аналогично тому как происходит вытеснение аммиака при действии щелочей на соли аммония:

2. Первичные предельные амины реагируют с азотистой кислотой с образованием соответствующих спиртов, азота N2 и воды. Например:

Характерным признаком данной реакции является образование газообразного азота, в связи с чем она является качественной на первичные амины и используется для их различения от вторичных и третичных.

Следует отметить, что чаще всего данную реакцию проводят, смешивая амин не с раствором самой азотистой кислоты, а с раствором соли азотистой кислоты (нитрита) и последующим добавлением к этой смеси сильной минеральной кислоты.

При взаимодействии нитритов с сильными минеральными кислотами образуется азотистая кислота, которая уже затем реагирует с амином:

Вторичные амины дают в аналогичных условиях маслянистые жидкости, так называемые N-нитрозаминами, но данная реакция в реальных заданиях ЕГЭ по химии не встречается. Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.

Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:

Взаимодействие с галогеналканами

Примечательно, что абсолютно такая же соль получается при действии хлороводорода на более замещенный амин. В нашем случае, при взаимодействии хлороводорода с диметиламином:

Получение аминов:

1) Алкилирование аммиака галогеналканами:

В случае недостатка аммиака вместо амина получается его соль:

2) Восстановление металлами (до водорода в ряду активности) в кислой среде:

с последующей обработкой раствора щелочью для высвобождения свободного амина:

3) Реакция аммиака со спиртами при пропускании их смеси через нагретый оксид алюминия. В зависимости от пропорций спирт/амин образуются первичные, вторичные или третичные амины:

Химические свойства анилина

Анилин – тривиальное название аминобензола, имеющего формулу:

Как можно видеть из иллюстрации, в молекуле анилина аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим кольцом. У таких аминов, как уже было сказано, основные свойства выражены намного слабее, чем у аммиака. Так, в частности, анилин практически не реагирует с водой и слабыми кислотами типа угольной.

Взаимодействие анилина с кислотами

Анилин реагирует с сильными и средней силы неорганическими кислотами. При этом образуются соли фениламмония:

Взаимодействие анилина с галогенами

Как уже было сказано в самом начале данной главы, аминогруппа в ароматических аминах , втянута в ароматическое кольцо, что в свою очередь снижает электронную плотность на атоме азота, и как следствие увеличивает ее в ароматическом ядре.

Увеличение электронной плотности в ароматическом ядре приводит к тому, что реакции электрофильного замещения, в частности, реакции с галогенами протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях относительно аминогруппы.

Так, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:

Данная реакция является качественной на анилин и часто позволяет определить его среди прочих органических соединений.

Взаимодействие анилина с азотистой кислотой

Анилин реагирует с азотистой кислотой, но в виду специфичности и сложности данной реакции в реальном ЕГЭ по химии она не встречается.

Реакции алкилирования анилина

С помощью последовательного алкилирования анилина по атому азота галогенпроизводными углеводородов можно получать вторичные и третичные амины:

1. Восстановление маталлами нитробензола в присутствии сильных кислот-неокислителей:

C6H5-NO2 + 3Fe + 7HCl = [C6H5-NH3]+Cl- + 3FeCl2 + 2H2O

2. Далее полученную соль обрабатывают щелочью для высвобождения анилина:

[C6H5-NH3]+Cl— + NaOH = C6H5-NH2 + NaCl + H2O

В качестве металлов могут быть использованы любые металлы, находящиеся до водорода в ряду активности.

Реакция хлорбензола с аммиаком:

С6H5−Cl + 2NH3 → C6H5NH2 + NH4Cl

Химические свойства аминокислот

Аминокислотами называют соединения в молекулах которых присутствуют два типа функциональных групп – амино (-NH2) и карбокси- (-COOH) группы.

Другими словами, аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Таким образом, общую формулу аминокислот можно записать как (NH2)xR(COOH)y, где x и y чаще всего равны единице или двум.

Поскольку в молекулах аминокислот есть и аминогруппа и карбоксильная группа, они проявляют химические свойства схожие как аминов, так и карбоновых кислот.

Этерификация аминокислот

Аминокислоты могут вступать в реакцию этерификации со спиртами:

NH2CH2COOH + CH3OH → NH2CH2COOCH3+ H2O

Основные свойства аминокислот

1. Oбразование солей при взаимодействии с кислотами

NH2CH2COOH + HCl → [NH3CH2COOH]+Cl—

2. Взаимодействие с азотистой кислотой

NH2-CH2-COOH + HNO2 → НО-CH2-COOH + N2↑ + H2O

Примечание: взаимодействие с азотистой кислотой протекает так же, как и с первичными аминами

3. Алкилирование

NH2CH2COOH + CH3I → [CH3NH2CHCOOH]+I—

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом

Аминокислоты могут реагировать друг с другом образуя пептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-

При этом, следует отметить, что в случае проведения реакции между двумя разными аминокислотами, без соблюдения некоторых специфических условий синтеза, одновременно протекает образование разных дипептидов. Так, например, вместо реакции глицина с аланином выше, приводящей к глицилананину, может произойти реакция приводящая к аланилглицину:

Кроме того, молекула глицина не обязательно реагирует с молекулой аланина. Протекают также и реакции пептизации между молекулами глицина:

И аланина:

Помимо этого, поскольку молекулы образующихся пептидов как и исходные молекулы аминокислот содержат аминогруппы и карбоксильные группы, сами пептиды могут реагировать с аминокислотами и другими пептидами, благодаря образованию новых пептидных связей.

Отдельные аминокислоты используются для производства синтетических полипептидов или так называемых полиамидных волокон. Так, в частности с помощью поликонденсации 6-аминогексановой (ε-аминокапроновой) кислоты в промышленности синтезируют капрон:

Получаемая в результате этой реакции капроновая смола используется для производства текстильных волокон и пластмасс.

Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе

В водных растворах аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей — биполярных ионов (цвиттер-ионов):

1) Реакция хлорпроизводных карбоновых кислот с аммиаком:

Cl-CH2-COOH + 2NH3 = NH2-CH2-COOH + NH4Cl

2) Расщепление (гидролиз) белков под действием растворов сильных минеральных кислот и щелочей.

Источник: https://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/aminy-i-aminokisloty

Самая удобная и увлекательная подготовка к ЕГЭ

Расщепление азотсодержащих соединений

Амины — органические производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены углеродным остатком.

Соответственно, обычно выделяют три типа аминов:

Можно также считать, что первичные амины являются производными углеводородов, в молекулах которых атом водорода замещен на функциональную группу $NH{2—}$, аминогруппу.

Амины, в которых аминогруппа связана непосредственно с ароматическим кольцом, называются ароматическими аминами.

Простейшим представителем этих соединений является аминобензол, или анилин:

Основной отличительной чертой электронного строения аминов является наличие у атома азота, входящего в функциональную группу, неподеленной электронной пары. Это приводит к тому, что амины проявляют свойства оснований.

Существуют ионы, которые являются продуктом формального замещения на углеводородный радикал всех атомов водорода в ионе аммония:

Эти ионы входят в состав солей, похожих на соли аммония. Они называются четвертичными аммонийными солями.

Изомерия и номенклатура

Для аминов характерна структурная изомерия:

изомерия углеродного скелета:

изомерия положения функциональной группы:

Первичные, вторичные и третичные амины изомерны друг другу (межклассовая изомерия):

${CH_3-CH_2-CH_2-NH_2}↙{\text”первичный амин (пропиламин)”}$

${CH_3-CH_2-NH-CH_3}↙{\text”вторичный амин (метилэтиламин)”}$

Как видно из приведенных примеров, для того, чтобы назвать амин, перечисляют заместители, связанные с атомом азота (по порядку старшинства), и добавляют суффикс -амин.

Физические и химические свойства аминов

Физические свойства.

Простейшие амины (метил амин, диметиламин, триметиламин) — газообразные вещества. Остальные низшие амины — жидкости, которые хорошо растворяются в воде. Имеют характерный запах, напоминающий запах аммиака.

Первичные и вторичные амины способны образовывать водородные связи. Это приводит к заметному повышению их температур кипения по сравнению с соединениями, имеющими ту же молекулярную массу, но не способными образовывать водородные связи.

Анилин — маслянистая жидкость, ограниченно растворимая в воде, кипящая при температуре $184°С$.

Химические свойства.

Химические свойства аминов определяются в основном наличием у атома азота неподеленной электронной пары.

1. Амины как основания. Атом азота аминогруппы, подобно атому азота в молекуле аммиака, за счет неподеленной пары электронов может образовывать ковалентную связь по донорно-акцепторному механизму, выступая в роли донора. В связи с этим амины, как и аммиак, способны присоединять катион водорода, т.е. выступать в роли основания:

$NH_3+H{+}→{NH_4{+}}↙{\text”ион аммония”}$

$CH_3CH_2—NH_2+H{+}→CH_3—{CH_2—NH_3{+}}↙{\text”ион этиламмония”}$

Известно, что реакция аммиака с водой приводит к образованию гидроксид-ионов:

$NH_3+H_2O⇄NH_3·H_2O⇄NH_4{+}+OH{-}$.

Раствор амина в воде имеет щелочную реакцию:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3{+}+OH{-}$.

Аммиак, реагируя с кислотами, образует соли аммония. Амины также способны вступать в реакцию с кислотами:

$2NH_3+H_2SO_4→{(NH_4)_2SO_4}↙{\text”сульфат аммония”}$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→{(CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4}↙{\text”сульфат этиламмония”}$.

Основные свойства алифатических аминов выражены сильнее, чем у аммиака. Повышение электронной плотности превращает азот в более сильного донора пары электронов, что повышает его основные свойства:

2. Амины горят на воздухе с образованием углекислого газа, воды и азота:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2↑+10H_2O+2N_2↑$

Аминокислоты

Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу $—NH_2$ и карбоксильную группу $—СООН$, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа $—NH_2$ определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа $—СООН$ (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами — как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше $200°С$. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала $R—$ они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около $150$) выделяют протеиногенные аминокислоты (около $20$), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы.

Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым, т.к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан.

В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты.

Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки $—NH—CO—$, например:

${nNH_2—(CH_2)_5—COOH}↙{\text”аминокапроновая кислота”}→{(…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n}↙{\text”капрон”}+(n+1)H_2O$.

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением аминои карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды $α$-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, пептиды, полипептиды. В таких соединениях группы $—NH—CO—$ называют пептидными.

Некоторые аминокислоты, входящие в состав белков.

Название аминокислотыФормула
Глицин (аминоуксусная)$NH_2-CH_2-COOH$
Аланин ($α$-аминопропионовая)
Цистеин ($α$-амино-$β$меркаптопропионовая)
Лизин ($α$, $ε$-диаминокапроновая)
Фенилаланин ($α$-амино-$β$фенилпропионовая)

Белки

Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от $5–10$ тыс. до $1$ млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. protos — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему, по следовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Строение белков

Все белки образованы двадцатью разными $α$-аминокислотами, общую формулу которых можно представить в виде

$R-CHNH_2-COOH$

где радикал R может иметь самое разнообразное строение.

Белки представляют собой полимерные цепи, состоящие из десятков тысяч, миллионов и более остатков $α$-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют его первичной структурой.

Для белковых тел характерны огромные молекулярные массы (до миллиарда) и почти макроразмеры молекул. Такая длинная молекула не может быть строго линейной, поэтому ее участки изгибаются и сворачиваются, что приводит к образованию водородных связей с участием атомов азота и кислорода. Образуется регулярная спиралевидная структура, которую называют вторичной структурой.

В белковой молекуле могут возникать ионные взаимодействия между карбоксильными и аминогруппами различных аминокислотных остатков и образование дисульфидных мостиков. Эти взаимодействия приводят к появлению третичной структуры.

Белки с $M_r > 50000$ состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых уже имеет первичную, вторичную и третичную структуры. Говорят, что такие белки обладают четвертичной структурой.

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении $рН$ среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.

Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит от их строения.

Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные ($—СО—NH—$, пептидная связь), аминные ($—NH_2$) и карбоксильные ($—СООН$) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы.

Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты.

Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении $рН$ среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму.

Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы).

Гидрофильность белков зерна и муки играет важную роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении.

Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т.е. ее нативной пространственной структуры.

Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование.

В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов.

Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком).

Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами.

Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры.

Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов.

Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса: 1) гидролиз белков под действием ферментов; 2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием протеаз-ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции. Используют следующие реакции:

ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски;

биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами $Cu{2+}$ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Источник: https://examer.ru/ege_po_himii/teoriya/svojstva_azotsoderzhashhix_organicheskix

Трансформация азотсодержащих веществ

Расщепление азотсодержащих соединений

Важнейшим минеральным элементом является азот. Ведущая роль в процессах трансформации азотсодержащих соединений принадлежит микроорганизмам. Цикл трансформации азотсодержащих веществ осуществляется рядом взаимосвязанных процессов.

Аммонификация – процесс минерализации органических азотсодержащих веществ, сопровождающийся выделением аммиака. Ведут его различные группы микроорганизмов.

В процессе жизнедеятельности микроорганизмов часть наиболее сложных органических азотсодержащих веществ запасается в почве в виде гумуса.

Аммонификация является принципиально важным процессом в цикле трансформации азота, в результате которого наша планета очищается от продуктов растительного, животного и микробного происхождения.

Нитрификация – процесс окисления аммиака до нитритов и нитратов. Осуществляют этот процесс нитрифицирующие бактерии в строго аэробных условиях.

Денитрификация – процесс восстановления нитритов и нитратов денитрифицирующими бактериями до свободного азота. Этот процесс вреден для сельского хозяйства, так как приводит к частичному выносу (приблизительно 20%) азота из почвы.

Биологическая фиксация молекулярного азота включает процессы фиксации молекулярного азота атмосферы свободноживущими и симбиотическими формами микроорганизмов путем биологического восстановления до аммиака.

Биологическая азотфиксация является самым значительным путем пополнения запасов азота в почве. Подсчитано, что глобальная азотфиксация в водных системах ежегодно достигает 190 млн. тонн азота, а на суше она составляет 130 млн. тонн, в то время как мировое производство азотных удобрений пока не превышает 60–70 млн. тонн.

Аммонификация. Разнообразные органические азотсодержащие соединения составляют до 99% всего запаса азота. Первое место среди них занимают белки, на долю которых приходится не менее 50% от органических азотсодержащих соединений.

Процесс аммонификации белков заключается в деятельности аммонифицирующих бактерий, которые выделяют в среду протеолитические экзоферменты, катализирующие расщепление пептидных связей в молекулах белков с образованием более мелких осколков полипептидов и олигопептидов.

Последние относительно легко проникают через цитоплазматическую мембрану в бактериальную клетку, где расщепляются внутриклеточными ферментами пептидазами до аминокислот.

Образующиеся аминокислоты непосредственно включаются в биосинтетические процессы микробной клетки либо служат одним из основных субстратов для процессов катаболизма.

Разрушение аминокислот начинается с их дезаминирования, т.е. с отщепления аминогруппы от молекулы аминокислоты, что приводит к выделению аммиака. Процесс дезаминирования ами­нокислот происходит различными путями.

Наиболее часто наблюдается окислительное дезаминирование аминокислот при участии молекулярного кислорода:

R—CHNH2—COOH + 1/202 R—CO-COOH + МНз

Нередко окислительное дезаминирование аминокислот сопровождается декарбоксилированием:

R—CHNH2—COOH + О2 R—COOH + С02 + NH3

Многие аминокислоты подвергаются гидролитическому (в присутствии воды) дезаминированию с помощью НАД-зависимых дегидрогеназ:

R-CHNH2-COOH + НАД + +H2O R-CO-COOH + НАД • Н + NH3

Дальнейшая судьба углеродсодержащих продуктов процесса дезаминирования аминокислот может быть различна. Некоторые из них, такие, как пировиноградная, а-кетоглутаровая, щавелево-уксусная кислоты непосредственно включаются в процессы клеточного метаболизма, остальные (большинство органических кислот) подвергаются последующей трансформации.

В аэробных условиях процесс дезаминирования аминокислот идет, как правило, энергично и завершается окислением углеродного остатка до конечных продуктов – углекислого газа, воды и сульфатов.

В анаэробных условиях некоторые аминокислоты подвергаются декарбоксилнрованию с образованием СО2 и первичных аминов. К числу последних относятся высокотоксичные соединения кадаверин, путресцин и агматин, известные под названием трупных ядов.

Анаэробное сбраживание аминокислот сопровождается накоплением в среде специфических веществ с резким неприятным запахом – аммиака, сероводорода, индола и скатола. Поэтому в быту процесс анаэробной аммонификации белков получил название гниения.

В процессе аммонификации белков принимают участие различные группы микроорганизмов, постепенно сменяющие друг друга.

В аэробных условиях аммонификацию белков начиняют неспорообразующие бактерии, относящиеся к родам Micrococcus, Arthrobacter, Pseudomonas, Proteus, а также микобактерии (Mycobacterium) и плесневые грибы. На смену им приходят различные виды бацилл (Bacillus subtilis, Вас.

megaterium, Вас. mycoides и др.). На завершающих этапах в процесс аэробной аммонификации включаются актнномицеты. В анаэробных условиях процесс аммонификации ведут бактерии рода Clostridium (Cl.cadaveris, Cl. paraputrificum и др.).

Аммонификация сложных белков включает первоначальное расщепление молекул на основные компоненты – белок и простетическую группу. Дальнейшая аммонификация белков осуществляется по обычной схеме.

Сложными полимерными соединениями являются нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК. Аммонификация нуклеиновых кислот начинается с гидролитического расщепления их на мононуклеотиды при участии ферментов рибонуклеазы и дезоксирибонуклеазы. Далее от мононуклеотида отщепляется сначала остаток фосфорной кислоты, затем сахар.

Образовавшиеся азотсодержащие основания разлагаются до мочевины и аминокислот, а последние в конечном итоге до аммиака и органических кислот. Отщепленные от мононуклеотидов сахара в аэробных условиях окисляются до конечных продуктов углекислого газа и воды, а в анаэробных условиях подвергаются медленному сбраживанию.

Дезаминированию могут подвергаться и органические азотсодержащие вещества небелковой природы, такие, как мочевина, мочевая и гиппуровая кислоты, входящие в состав мочи человека и животных.

Мочевина является одним из продуктов жизнедеятельности грибов и образуется при гидролитическом распаде аргинина.

Многие микроорганизмы способны использовать мочевину в качестве источника азота для синтеза собственных белков.

Под действием фермента уреазы, выделяемой микроорганизмами, происходит гидролиз мочевины с. образованием углекислого аммония, который почти тотчас же разлагается на составные компоненты – аммиак, углекислый газ и воду.

Бактерии, разлагающие мочевину, получили название уробактерий. К ним относятся Sporosarcina ureae, Micrococcus ureae и Bacillus pasteurii. Специфической чертой уробактерий является их способность развиваться в щелочной среде. Мочевая и гиппуровая кислоты также разрушаются рядом микроорганизмов в процессе реакций их энергетического метаболизма.

Нитрификация. Аммиак, образующийся в процессе аммонификации в почве и воде, сравнительно быстро окисляется нитрифицирующими бактериями до нитритов и нитратов. О микробиологической природе процесса нитрификации впервые высказал предположение Л. Пастер. Позднее, в 1890–1892 гг., С.Н.

Виноградский выделил нитрифицирующие бактерии в чистую культуру и показал, что процесс нитрификации протекает в две фазы. Первую фазу нитрификации – окисление аммиака или солей аммония до нитритов – ведут нитрозные бактерии, относящиеся к родам Nitrosomonas, Nitrosococcus, Nitrosolobus, Nitrosospira.

Из нитрозных бактерий наиболее подробно изучен вид Nitrоsomonas europaea. Клетки его имеют форму коротких палочек, размером 1,0–
1,5 мкм; подвижные или неподвижные, одиночные либо в коротких цепочках.

В настоящее время предполагается, что первая фаза нитрификации включает несколько этапов.

Очевидно, на первом этапе аммиак окисляется до гидроксиламина при участии фермента монооксигеназы, катализирующей присоединение к молекуле аммиака одного атома кислорода:

МН3 + О2 + НАД • Н2 -> NН2ОН + Н2О + НАД+

Далее гидроксиламин под действием фермента гидроксиламиноксидоредуктазы окисляется до нитрита через промежуточный продукт – нитроксил.

Энергия, освобожденная в реакциях окисления и аккумулированная клеткой в АТФ, расходуется для фиксации СО2 и других биосинтетических процессов.

Вторую фазу нитрификации – окисление нитритов в нитраты – осуществляют нитратные бактерии родов Nitrobacter, Nitrospira, Nitrococcus. Лучше других нитратных бактерий изучен Nitrobacter winogradskyi, клетки которого имеют грушевидную форму.

Размножается почкованием, дочерняя клетка, имеющая один латерально расположенный жгутик, обычно подвижна.

Все нитрифицирующие бактерии – облигатные аэробы. Большинство из них хемолитоавтотрофы. Присутствие органических веществ в среде, в концентрациях, обычных для гетеротрофов, ингибирует рост нитрифицирующих бактерий. Наилучшим образом нитрифицирующие бактерии развиваются при температуре 25–30 °С и рН 7,5–8,0. Они обитают во всех типах почв, в морской и пресной воде озер, морей и океанов.

Нитрификация – второе важное звено в цикле трансформации азотсодержащих веществ. Нитраты служат одной из форм минерального азота, необходимого для питания растений. Накопление нитритов и нитратов в почве вызывает подкисление почвенного раствора, что положительно сказывается на повышении растворимости некоторых соединений фосфора и железа и способствует лучшему усвоению их растениями.

Денитрификация. Нитраты в почве расходуются весьма интенсивно. Часть их потребляется в процессе питания растений и самих микроорганизмов, часть вымывается из почвы, а некоторое количество нитратов восстанавливается до газообразной формы азота в процессе денитрификации.

Следует различать денитрификацию прямую и косвенную. Под прямой денитрификацней принято понимать биологическое восстановление нитратов и нитритов, осуществляемое микроорганизмами.

Косвенная денитрификация – это чисто химический процесс взаимодействия нитритов с аминокислотами, в результате которого образуется молекулярный азот.

Косвенная денитрификацня характерна для кислых почв при рН среды ниже 5,5.

В природе более распространена прямая денитрификация. Она подразделяется на ассимиляционную и диссимиляционную. При ассимиляционной денитрификацин нитраты потребляются в качестве источника азота и восстанавливаются до аммиака, который расходуется клеткой в процессе биосинтеза.

К ассимиляционной денитрификацни способны растения и многие бактерии. В процессе диссимиляционной денитрнфикации нитраты и нитриты выступают в роли акцепторов электронов в реакциях катаболизма денитрифицирующих бактерий.

Диссимиляционную денитрификацию ведут хемоорганогетеротрофные бактерии, относящиеся к родам Pseudomonas, Bacillus, Corynebacterium и др.

В зависимости от вида микроорганизма, ведущего процесс, конечными продуктами восстановления нитратов являются молекулярный азот, оксид азота (I) или оксид азота (II).

Клетки денитрифицирующих бактерий имеют достаточно совершенную дыхательную цепь, позволяющую им вести процессы катаболизма как в аэробных, так и в анаэробных условиях.

Одними из важных ферментов денитрифицирующих бактерий являются нитратредуктазы, катализирующие перенос электронов па азот нитратов.

Синтез нитратредуктаз в клетке происходит только в анаэробных условиях при наличии нитратов в среде.

В природе денитрифицирующие бактерии, а соответственно и процессы денитрификации, широко распространены. Денитрифицирующие бактерии обитают в пресных и соленых водоемах, в различных типах почв.

Из всех видов денитрификации основной ущерб сельскому хозяйству наносит диссимиляционная денитрификация, так как именно она в основном и приводит к снижению запасов азота в почве и в водоемах. Подсчитано, что потери азотных удобрений, вносимых в почву, в результате денитрификации нередко составляют от 5 до 10%.

Особо активно денитрификация протекает на тяжелых, сильно переувлажненных почвах. Для борьбы с денитрификацией рекомендуется рыхление почвы в целях создания аэробных условий жизни денитрифицирующим бактериям.

Биологическая фиксация молекулярного азота.

Интерес к проблеме биологической фиксации молекулярного азота атмосферы обусловлен существенной ролью биологического азота в азотном балансе биосферы.

Решение этой проблемы перспективно в плане получения дешевого и совершенно безвредного для здоровья человека и окружающей среды биологического азота для обеспечения нужд сельского хозяйства.

Запасы минерального азота в почве невелики и в среднем составляют 150 кг на 1 га пахотного слоя. Запасы молекулярного азота в атмосфере практически неисчерпаемы. Над каждым гектаром почвы содержится такой запас азота, который мог бы обеспечить высокие урожаи растений в течение миллионов лет.

Однако молекулярный азот не может быть использован ни растительными, ни животными организмами. Азотфиксация – это уникальный процесс, характерный только для прокариотной клетки. Среди царства прокариот способны фиксировать молекулярный азот различные аэробные и анаэробные бактерии и некоторые актиномицеты.

Все азотфиксирующие микроорганизмы условно можно подразделить на две группы: свободноживущие в почве и симбиотические, вступающие в симбиоз с высшими растениями. Согласно подсчетам ежегодно культурные растения земного шара выносят из почвы около 100 млн.

т азота, в то время как вносимые в почву минеральные удобрения составляют лишь 32 млн. т. Остальной дефицит азота в почве восполняется за счет биологической азотфиксации. В земледелии нашей страны при возрастающих поставках минеральных удобрений велика роль биологического азота.

Подсчитано, что свободноживущие азотфиксирующие микроорганизмы фиксируют по 15–18 кг азота на 1 га.

Молекулярный азот весьма инертное соединение. Тройная связь, связываюшая атомы азота, требует для разрыва огромной энергии.

Осуществить разрыв связи могут микроорганизмы, содержащие ферментативный нитрогеназный комплекс. Первый компонент – молибдоферродоксин, вещество белковой природы. Второй компонент – азоферродоксин.

Фермент функционирует при наличии АТФ, ионов магния, восстановителя-ферродоксина.

Восстановление молекулярного азота идет поэтапно, через стадии образования диимина, гидразина, и в конечном итоге, аммиака.

Для восстановления одной молекулы азота затрачивается 12 молекул АТФ, поступающих из метаболизма клетки бактерии или растения-симбионта. Аммиак вступает в реакции с органическими кетокислотами, образуя аминокислоты, идущие на построение белков бактерий и растений.

Предыдущая35363738394041424344454647484950Следующая

Дата добавления: 2015-08-14; просмотров: 1409; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:

Источник: https://helpiks.org/4-91080.html

Урок 27. Азотсодержащие соединения – HIMI4KA

Расщепление азотсодержащих соединений
Самоучитель по химии › Органическая химия

Как видно из названия, азотсодержащие соединения содержат хотя бы один атом азота в молекуле. К таким соединениям относятся, в частности, амины, аминокислоты и белки.

  • Амины
  • Аминокислоты
  • Белки
  • Выводы

Амины

Амины — это производные аммиака, в молекуле которого один или более атомов водорода замещены на радикал:

Группа –NH2, которая входит в состав первичных аминов, называется «аминогруппа». К первичным аминам относятся:

Амины с небольшим числом атомов углерода в молекуле очень похожи на аммиак. Поэтому, описывая свойства аминов, полезно вспоминать аналогичные свойства аммиака (см. урок 14.2) Так, метиламин, как и аммиак — ядовитый газ с резким запахом, хорошо растворимый в воде.

Вопрос. Какую реакцию среды имеет раствор аммиака в воде?

Сравним взаимодействие аммиака с водой и амина с водой:

Вопрос. Какие свойства: основные или кислотные — проявляют растворы аммиака и аминов?

Совет. Составляя уравнения реакций первичного амина с водой (см. выше) или с кислотами (см. ниже), нужно прибегать к работе по аналогии. Посмотрите, чем отличается молекула первичного амина от молекулы аммиака? Одним радикалом. Поэтому замените и в молекуле амина, и в продуктах реакции один атом водорода в аммиаке на радикал. И всё получится. Так же поступайте и с более сложными аминами.

Поскольку амины, как и аммиак, проявляют свойства оснований, — они реагируют с кислотами:

Отметьте, как изменился состав аминогруппы.

Обратите внимание: в этих реакциях атом водорода кислоты добавляется к NH2-группе.

Амины могут вступать в реакцию и за счёт углеводородного радикала. Так, анилин вступает в реакцию замещения с бромом (аналогично реакции фенола или толуола с бромом):

Анилин необходим для синтеза многих красителей. Поэтому его в больших количествах получают восстановлением нитробензола при помощи реакции Зинина*:

* Зинин Николай Николаевич (25.08.1812–18.02.1880) — русский химик-органик, открыл (1842) реакцию восстановления ароматических нитросоединений, получив таким способом анилин (1842). В числе его учеников были А. М. Бутлеров, Н. Н. Бекетов и А. П. Бородин (по совместительству композитор).

Водород, необходимый для восстановления, получают при помощи реакции металла с кислотой:

Выводы

Белки — это природные высокомолекулярные соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

Аминокислоты содержат две функциональные группы, противоположные по свойствам, поэтому они могут реагировать друг с другом, образуя полипептиды.

Аминокислоты образуются при гидролизе белков пищи (мясо, молоко, яйца, рыба), а затем из них образуются белки нашего организма (белки входят в состав всех органов и тканей нашего организма).

Источник: https://himi4ka.ru/samouchitel-po-himii/urok-27-azotsoderzhashhie-soedinenija.html

ПОИСК

Расщепление азотсодержащих соединений
    Расщепление азотсодержащих соединений [c.

680]

    Процесс гидрокрекинга представляет собой совокупность ряда параллельных и последовательно протекающих реакций расщепления высокомолекулярных углеводородов, гидрирования продуктов расщепления, гидродеалкилирования алкилароматических углеводородов, гидрогенолиза сероорганических и азотсодержащих соединений и изомеризации углеводородов при давлениях ниже 150—200 ат протекают еще реакции уплотнения и коксообразования. Рабочие условия и катализатор гидрокрекинга обычно выбирают так, чтобы по возможности подавить две последние нежелательные реакции. Удельные соотношения перечисленных основных реакций и их интенсивность в значительной степени определяются типом и избирательностью действия катализаторов, природой и составом исходного сырья, а также рабочими условиями гидрокрекинга. [c.40]

    Независимо от схемы, по которой протекает гидрокрекинг, результаты его обычно оценивают по достигнутой степени расщепления. В первом приближении во всех случаях эта степень может количественно определяться по уравнению (8). Однако для более полной характеристики процесса целесообразно оценивать также интенсивность гидрирования, например, путем определения скорости присоединения водорода к типичным сероорганическим, кислород- и азотсодержащим соединениям. Во всех формах гидрокрекинга количество сероорганических соединений можно косвенно учитывать по общему содержанию серы в сырье и в продуктах реакции. Кислород- и азотсодержащие соединения условно учитывают по содержанию в сырье фенолов и оснований. [c.146]

    Процесс гидрокрекинга представляет совокупность ряда параллельных.

и последовательных реакций расщепление высокомолекулярных углеводородов, гидрирование продуктов расщепления, гидроалкилирование алкилароматических углеводородов, гидрогеиолиз (деструктивное гидрирование) сероорганических и азотсодержащих соединений, изомеризация углеводородов. Протекают также реакции уплотнения и коксообразования, однако технологические условия этого процесса подбирают так, чтобы подавить эти две нежелательные реакции. [c.25]

    В качестве конечного продукта азотистого обмена веществ мочевая кислота имеет особенно большое значение в организме пресмыкающихся и птиц, где она образуется в результате расщепления белка.

В экскрементах этих животных она является главным азотсодержащим соединением и поэтому в большом количестве содержится в гуано, из которого и добывается технически.

Змеи и другие пресмыкающиеся частично освобождаются от нее при линьке, так как она всегда откладывается в коже. [c.1038]

    Характер протекающих при гидрокрекинге реакций сложен наряду с расщеплением углеводородов и гидрированием протекают реакции изомеризации, деалкилирования, гидро-генолиза серо- и азотсодержащих соединений. Химический состав исходного сырья и гидрогенизата при гидрокрекинге вакуумного газойля из западносибирской нефти приведен ниже  [c.72]

    Значительно чаще используют обратную реакцию — взаимодействие соединения, содержащего активную метиленовую группу, с различными веществами, содержащими группу С=К [327]. Эта реакция проходит гладко и, как правило, с количественным выходом. Часто процесс расщепления азотсодержащими реагентами не останавливается на образовании азометина. Последний содержит весьма реакционноспособную группировку =N, которая в водной среде расщепляется, давая соответствующее карбонильное производное и аминосоединение. Таким образом, азотсодержащий реагент — аминосоединение — регенерируется, и можно считать, что амин является в данном процессе катализатором 298, 328]. [c.327]

    При обработке амальгамой натрия водных или спиртовых растворов галоидных солей четвертичных аммониевых оснований происходит разрыв азот-углеродной связи. Этот метод расщепления солей аммониевых оснований получил название расщепления но Эмде и был широко использован для установления строения ряда алкалоидов и других азотсодержащих соединений . [c.283]

    Хотя прокариотические клетки не видны невооруженным глазом и менее знакомы нам по сравнению с высшими животными и растениями, они составляют очень существенную часть биомассы Земли.

Вероятно, три четверти всей живой материи на Земле приходится на долю микроорганизмов, больщинство из которых-прокариоты. Более того, прокариоты играют важную роль в биологических превращениях материи и энергии на Земле.

Фотосинтезирующие бактерии, обитающие как в пресной, так и в морской воде, поглощают солнечную энергию и используют ее для синтеза углеводов и других компонентов клеток, которые в свою очередь служат пищей для других организмов.

Некоторые бактерии могут фиксировать молекулярный азот (N2) из атмосферы, образуя биологически полезные азотсодержащие соединения. Таким образом, прокариоты играют роль отправной точки для многих пищевых цепей в биосфере.

Кроме того, прокариоты выполняют функцию конечных потребителей, поскольку различные бактерии осуществляют расщепление органических структур в мертвых растениях и животных, возвращая тем самым конечные продукты распада в атмосферу, почву и моря, где они вновь используются в биологических циклах углерода, азота и кислорода. [c.30]

    Следует предположить, что происходит симметричное расщепление промежуточного соединения, которое приводит к образованию двух фрагментов, содержащих по одному атому азота рекомбинация этих фрагментов может протекать только по этим азотсодержащим группам и орто- й пара-положениям бензольного кольца. Однако связь между фрагментами полностью не исчезает два фрагмента не становятся совершенно независимыми, о чем свидетельствует отсутствие рекомбинации их с другими фрагментами, образующимися из других молекул [см. пункт а)]. [c.392]

    Реакция гидрогенолиза пиридиновых оснований (расщепление пиридинового кольца с образованием аммиака и парафина) широко используется в промышленности для очистки нефтяных продуктов от азотистых соединений. Эта же реакция используется в аналитических целях для определения группового и индивидуального [1, 2, 3] составов азотсодержащих соединений. [c.118]

    Кроме рассмотренных выше методов получения аминов из других азотсодержащих соединений весьма важными для синтеза первичных аминов являются перегруппировки к атому азота (обладающего секстетом электронов), имеющие место при реакциях расщепления амидов (перегруппировка Гофмана) и азидов (перегруппировка Курциуса) кислот, а также оксимов кетонов (перегруппировка Бекмана). [c.60]

    Одно время считали, что большая часть азота, поступающего с пищей, выделяется с мочой и что аминокислоты, потерянные в результате снашивания белков тканей, расщепляются с образованием простых азотсодержащих соединений. Предполагалось, что расщепленные таким образом аминокислоты должны заменяться аминокислотами из переварившихся белков. [c.339]

    Среди групп, содержащих азот, легче всего восстанавливается ннтрогруппа. В присутствии активных катализаторов, например икелевых, происходит частичное расщепление азотсодержащего соединения с выделением аммиака. Поэтому лучше применять катализаторы с пониженной активностью, главным образом медные. [c.145]

    Гидроизомеризация олефинов, т. е. прямое превращение их в изопарафины протекает только на сульфидированном катализаторе. В отсутствие серы идет только миграция двойной связи и диспропорционирование. Если в качестве носителя использовать 810а гидроизомеризация не идет Главные продукты — углеводороды Сз- -С4.

Изучено влияние азотсодержащих соединений на скорость гидрокрекинга Присутствие серы понижает кажущуюся энергию активации с 44 до 36 ккал/моль Гексадекан быстрее всего расщепляется до Се-Только после 100%-ного превращения в заметной степени протекают вторичные реакции, приводящие к углеводородам С4—Си (преобладают С7 — Се). Циклизация незначительна (12—16 моль на 100 моль превращенного сырья). и-Гептан дает в основном продукты Сз —С4. У докозана боле заметны вторичные реакции. Гексадецен превращается аналогично гексадекану. Непревращенное сырье изомеризовано Расщепление происходит в основном по центральным связям [c.309]

    Прошлые теоретические и экспериментальные работы [7—12] и последние исследования [13—17] показали, что процесс гидрокрекинга, или, как раньше его называли, крегинг в присутствии водорода (деструктивная гидрогенизация), представляет собой совокупность ряда параллельных и последовательных реакций.

К ним относятся расщепление парафиновых, нафтеновых и оле-финовых углеводородов, отрыв боковых цепей ароматических и нафтеновых углеводородов, деструктивное гидрирование, или гидродеалкилирование алкиларома-тических углеводородов, гидрогенолиз сероорганических и азотсодержащих соединений, гидрирование продуктов расщепления, изомеризация, уплотнение полупродуктов и коксообразование. Гидрокрекинг, может протекать под давлением водорода от 30 до 700 ат и выше, при этом реакции уплотнения молекул и дегидрирования заметно подавляются. При высоких давлениях (200 ат и более) они могут предотвращаться практически полностью. [c.10]

    Гидрокрекинг представляет собой совокупность ряда параллельных и последовательных реакций расщепления парафиновых, нафтеновых и непредельных углеводородов, гидрирования ароматических и олефиновых углеводородов, деструктивного гидрирования, изомеризации и гидрогенолиза серо- и азотсодержащих соединений.

В неблагоприятных условиях процесс может сопровождаться реакциями, противоположными основному направлению дегидрогенизацией некоторых алици-клических соединений, полимеризацией непредельных углеводородов и конденсацией их с ароматическими соединениями эти реакции приводят к коксообразованию.

Под высоким давлением водорода реакции уплотнения молекул и дегидрирования подавляются и практически могут предотвращаться полностью [3, 4, 49—54]. [c.140]

    Несмотря на то, что при гидрогенизации твердых топлив большая часть водорода (до 75%) расходуется на первой (жидкофазной) стадии, основные процессы, осуществляемые с целью получения высококачественных бензинов, протекают, как правило, в газовой фазе.

Газофазную гидрогенеза-цию в прогпредварительное гидрирование и расщепление (бензинирование). На каждой ступени используют свой катализатор. При предварительном гидрировании сырье обогащается водородом и освобождается от кислородсодержащих, сернистых и особенно азотсодержащих соединений, являющихся ядом для многих катализаторов.

При этом происходит отщепление сероводорода, воды и аммиака. Кроме того, имеющиеся в сырье ароматические углеводороды превращаются в шестичленные нафтены, а олефины – в предельные углеводороды. [c.145]

    Обмен азотсодержащих соединений. Первичный источншс азота в О.в.-атмосфера. Непосредственно использовать своб.

азот могут мн. виды бактерий. Однако большая часгь микроорганизмов и все животные и растения усваивают лишь связанный азот в виде солей аммония, нитритов, нитратов или продуггов расщепления белков. Основу внутр. азотистого обмена составляют биосинтез и расщепление белков, нуклеиновых к-т и порфиринов.

Аминокислоты в организме образуются в р-цнях восстановит, аминирования или переаминирования а-оксокислот. Белки включают лишь [c.315]

    Основное нанравленне научных исследований — изучение строения природных азотсодержащих соединений.

Установил (1912), что при обработке амальгамой натрия водных или спиртовых растворов галоидных солей четвертичных аммониевых оснований происходит разрыв связи азот — углерод (расщепление по Эмде).

Использовал этот метод для установления строения р.яда алкалоидов и других азотсодержащих соединений. [228] [c.594]

    Гидрокрекинг обычно рассматривают как сочетание процессов каталитического крекинга исходных веществ и гидрирования ненасыщенных, т. е.

совокупность ряда параллельных и последовательных реакций расщепления высокомолекулярных углеводородов, гидрирования продуктов расщепления, гидродеал-килирования алкилароматических углеводородов, гидрогеноли-за сероорганических и азотсодержащих соединений, а также реакции уплотнения и коксообразования. Последние две реакции нежелательны, поэтому условия процесса подбираются такие, которые их устраняют или подавляют. Образующиеся в результате крекинга ненасыщенные углеводороды присоединяют водород, образуя соответствующие нафтеновые и парафиновые углеводороды. Направление перечисленных выше реакций можно регулировать условиями процесса. [c.64]

    При восстановительном расщеплении циклогексенильного соединения (26) образуется 3,5-диметилпиразол (27) схема (3) . Бензимидазол можно окислить перманганатом, бихроматом или пероксидом водорода в имидазолдикарбоновую-4,5 кислоту, что показывает высокую устойчивость имидазольного цикла..

Чногие триазолы и тетразолы перегоняются без разложения, и все же введение третьего (или четвертого) атома азота в пятичленное кольцо безусловно снижает его стабильность. Сама циклическая система обычно устойчива к окислению, но бензотриазол взрывает при 160 °С при 2 мм рт. ст.

галогениды 1,2,3-триазола с больщой силой взрывают выше 260°С. Тетразол взрывчат при нагревании выше точки плавления азотсодержащие заместители еще сильнее понижают термическую устойчивость, и, например, если концентрация водных растворов катиона тетразолдиазония превышает 2 %, они детонируют уже при 0°С.

Однако к действию [c.436]

    Бигелоу с сотр. з провели обширное исследование фторирования азотсодержащих соединений. Моно-, ди- и триэтиламины подвергались фторированию в реакторе, наполненном медной дробью. Метиламин фторировали при 100°С (5 частей фтора, 1 часть СНзЫНг и 15 частей азота) при этом получены Ср4 (основной продукт), СРзКРг, СРзСРгЫРг и (СРз)гНР.

Наличие указанных соединений указывает на значительную степень расщепления и последующую частичную димеризацию образующихся радикалов. Установлено, что при фторировании метиламина в продуктах реакции недостает значительной части азота. Если же применять в качестве разбавителя не азот, а гелий, то свободный азот в отходящих газах не обнаруживается.

Судьба недостающего азота остается неясной. [c.419]

    Предварительное изучение реакции Пшорра на примере диазониевой соли, полученной из гсоверщенно отличные от указанных выше [32]. При термическом разложении в водных растворах получались низкие выходы азота и фенантрена (15—40%), которые при 100 были выше, чем при 25°.

Были предприняты поиски азотсодержащего побочного продукта, который оказался не 3-фе-нилциннолином, а индазолом (XXIII).

Некоторые исследователи еще ранее обнаружили среди продуктов реакции этого типа бензальдегид, но никому еще не удавалось выделить другой осколок, образовавшийся при расщеплении исходного соединения [41—43].

Таким образом, эти результаты, по-видимому, являются типичными для гетероциклического процесса в ряду фенантрена. [c.536]

    Свою схему (в неусложненном виде) Герман применяет также к этиленовым и ацетиленовым производным, хотя замечает, что для них экспериментальных данных недостаточно.

Тем не менее он приходит к выводу, что в этих соединениях на каждый недостающий до насыщения атом водорода следует прибавлять еше 1 Распространяет свои расчеты Герман и на азотсодержащие соединения. Он намечает также путь для применения подобной схемы Для расчета теплот неполного сгорания, реакций расщепления, синтеза и т. д. [c.115]

    Ультрафиолетовый спектр квебрахамина типичен для индола (разд. 2 7-3,А), а его ЯМР-спектр показывает, что заместители содержатся в положениях 2 и 3. Ни окисление, ни расщепление по Гофману метиодида квебрахамина (1, табл.

11-9) не приводят к раскрытию системы насыщенных циклов в настоящее время единственной полезной реакцией деструкции этого соединения является перегонка с цинковой пылью при 400 °С, приводящая к сложной смеси азотсодержащих соединений, в число которых входит несколько производных пиридина. [c.538]

    Галогенирование азотсодержащих соединений. Галогенирование азотсодержащих соединений является общей реакцией, в которой могут принимать участие как первичные и вторичные амины, так и амиды и имиды. В тех случаях, когда атом азота несет два атома водорода, может проходить дизамещение.

Эта реакция может служить для получения N-гало-генаминов, N-галогенамидов и N-галогенимидов, которые применяются при галогенировании и окислении (разд. 3.1.1) она является первой стадией расщепления аминов по Гофману [G. R. Е. S. О., стр. 287].

Г алогенирование аминов происходит при действии гипогалогенитов, образующихся in situ. [c.399]

    При гидролизе продуктов присоединения образуются вторич ные амины. Эта реакция идет не только с соединениями, имею щими связь С=Ы в открытой цепи, но и с гетероциклическими аминами, например хинолином, изохинолином и т. п. [58, 71, 189, 191, 194, 195[.

При гидролизе продуктов реакции хинолина с диизобутилалюминийгидридом получается 1,2-дигидрохинолин, аналогичным образом из изохинолина получается 1,2-дигидро-изохинолин, который восстанавливается далее до 1,2,3,4-тетра-гидроизохинолина.

При повышенных температурах происходит расщепление азотсодержащего кольца с образованием о-этил-бензиламина [71]. [c.239]

    Рассматриваемая полоса поглощения мало интенсивна, и применение этой корреляции ограничивается еще тем обстоятельством, то значительное число других азотсодержащих соединений также имеет слабые полосы поглощения в интервале 1430—1400 см .

У диметиламиносоединений, таких, как диметиламин и окись б с-диметиламинофтор-фосфина, в отличие от изопропилпроизводных расщепления этой полосы поглощения на две компоненты равной интенсивности не наблюдается.

Поэтому можно вывести заключение, что, несмотря на постоянство частоты деформационных колебаний группы СНз в случаях присоединения ее к атомам углерода, кремния и многих других элементов, полосы соответствующих колебаний в группе ЫСНз слишком слабы и непостоянны по частоте, и поэтому эта корреляция не может быть успешно применена. , [c.371]

    Наконец, в 1933 г.

из каменноугольных смол был выделен очень активный, вызывающий рак углеводород — 1,2-бензпирен (Кук, Хьюетт и Хигер) были также получены другие углеводороды, вызывающие рак, либо из смол, либо синтетическим путем, либо в результате расщепления некоторых природных продуктов, иапример желчных кислот. Кроме этих углеводородов, рак вызывают также некоторые азотсодержащие соединения. Пока еще не установлено, существует ли связь между раком, вызванным этими веществами, и раком, возникающим естественным путем. [c.365]

Источник: https://www.chem21.info/info/1506352/

Book for ucheba
Добавить комментарий